Поэтому вся информация о белке хранится в ядре, а точнее только о первичной структуре, а уже первичной структурой опеределяется и дальнейшие свойства этого белка. Определить трехмерную структуру белка можно несколькими способами. Один из методов — рентгеновская кристаллография. При таком подходе выделяется очень большое количество белка, затем он очищается, и белок образовывает кристалл. Информацию о первичной структуре белка можно получить непосредственно из генетической последовательности ДНК или РНК, которая кодирует данный белок. 2. В какой структуре хранится информация о первичной структуре белка? Информация о структуре белка хранится в базах данных и репозиториях, специально созданных для этой цели.
Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
Эта информация получила название генетической информации, а участок ДНК, в котором закодирована информация о первичной структуре какого-либо белка, называется геном. 2. В какой структуре хранится информация о первичной структуре белка? Новости Новости.
Секреты последовательности аминокислотных остатков
- Где хранится информация о структуре белка
- Где хранится информация о структуре белка
- В чём же сложность?
- Популярно: Биология
Структура белка
Первый этап трансляции белка — присоединение иРНК к рибосоме. Далее трансляция в биологии — это нанизывание первой рибосомы, синтезирующей белок, на иРНК. Далее трансляция синтеза белка основывается на нанизывании новой рибосомы — по мере того, как предыдущая рибосома продвигается на конец иРНК, который освобождается. Одна иРНК может одновременно вмещать свыше 80 рибосом, синтезирующих один и тот же белок. Определение 6 Полирибосома или полисома — группа рибосом, соединенных с одной иРНК, Информация, записанная на иРНК а не рибосома , определяет вид синтезируемого белка. Разные белки могут синтезироваться одной и той же рибосомой. Рибосома отделяется от иРНК после того, как синтез белка завершается. Заключительный этап трансляции — это синтез белка или его поступление в эндоплазматическую сеть. Рибосома включает две субъединицы: малую и большую. Присоединение молекулы иРНК происходит к малой субъединице. Место, в котором рибосома и иРНК контактируют, содержит 6 нуклеотидов 2 триплета.
Из цитоплазмы к одному из триплетов постоянно подходят тРНК с различными аминокислотами. Своим антикодоном они касаются кодона иРНК. В случае комплементарности кодона и антикодона, возникает пептидная связь: она образуется между аминокислотой уже синтезированной части белка и аминокислотой, доставляемой тРНК. Фермент синтетазы участвует в соединении аминокислот в молекулу белка. После отдачи аминокислоты молекула тРНК переходит в цитоплазму, в результате чего рибосома перемещается на один триплет нуклеотидов. Таким образом, происходит последовательный синтез полипептидной цепи. Как только это происходит, синтез белка останавливается. Последовательность того, как аминокислоты включаются в цепь белка, определяется последовательностью кодонов иРНК. В каналы эндоплазматического ретикулюма поступают синтезированные белки. Синтез одной молекулы белка в клетке происходит в течение 1-2 минут.
По словам Моулта, считается, что при оценке выше 90 GDT расчетные прогнозы практически соответствуют экспериментальным. Уже в 1994 году ученые добились того, что предсказанные ими структуры небольших простых белков могли соответствовать экспериментальным результатам. Однако для более крупных и сложных белков результаты вычислений составили около 20 GDT — а это «полный провал», как выразился один из судей CASP Андрей Лупас Andrei Lupas , эволюционный биолог из Института биологии развития им. Макса Планка. К 2016 году соревнующиеся команды ученых набрали около 40 GDT для самых сложных белков в основном за счет анализа известных белковых структур, известных для CASP. Когда в 2018 году компания DeepMind впервые приняла участие в конкурсе, предложенный ею алгоритм под названием AlphaFold опирался на описанный выше метод сравнения теоретических и практических результатов.
Но AlphaFold также использует методы глубокого обучения: программный софт обучается на огромных массивах данных в данном случае — на последовательностях и структурах известных белков и учится выявлять закономерности. И все же, по мнению говорит Джона Джампера John Jumper , отвечающего за разработку алгоритма AlphaFold в компании DeepMind, сделанные прогнозы были слишком грубы, чтобы ими можно было воспользоваться для практических целей. Чтобы добиться более качественных результатов, Джампер и его коллеги объединили глубокое обучение с «алгоритмом внимания», имитирующим способность человека, которая позволяет ему собирать картины-паззлы. В этой работе участвует компьютерная сеть, состоящая из 128 процессоров машинного обучения; им удалось обучить алгоритм примерно на 170 тысячах известных белковых структурах. И это сработало! При анализе самых сложных белков алгоритм AlphaFold набрал в среднем 87 баллов, что на 25 баллов выше самых точных прогнозов, сделанных ранее.
Алгоритм даже справился с анализом структур белков, которые находятся в клеточных мембранах и отвечают за многие заболевания человека, однако, при этом, трудно поддаются изучению с помощью рентгеновской кристаллографии. Специалист в области структурной биологии Венки Рамакришнан Venki Ramakrishnan из Лаборатории молекулярной биологии Медицинского исследовательского совета, назвал полученный результат «ошеломляющим достижением в решении задачи предсказания структуры белка». По словам Джона Моулта, в конкурсе, проведенном в нынешнем году, все группы ученых продемонстрировали еще более точные результаты.
Определение 3 Процесс переноса и-РНК из ядра к месту синтеза белка называется трансляцией. Механизм биосинтеза белка Сам синтез белковых молекул происходит на мембранах ЭПС эндоплазматической сетки. Органеллой , ответственной за синтез белка является рибосома.
Рибосомы «нанизываются» на молекулу и-РНК, образуя полисому. Т-РНК имеет форму «трилистика». В его верхушке находится триплет нуклеотидов так называемый антикодон. Он образует комплементарную пару с соответствующим триплетом и-РНК кодоном.
Эмбриологические доказательства эволюции животного мира основываются на сравнении строения :Варианты Batueva1970mailru 28 апр. Олжас3 28 апр.
Lyubov11rus 28 апр. Единорогlvl80 28 апр. Объяснение : Плауны являются пищей для животных и служат пищей даже для коренных народов мира... Elena030683 28 апр. Какие ткани? Igorek1403 28 апр.
Биосинтез белка. Генетический код и его свойства
Хранится в ядре, синтез РНК. Спасибо. Пожаловаться. Первичная структура белка. Каждая белковая молекула в живом организме характеризуется определенной последовательностью аминокислот, которая задается последовательностью нуклеотидов в структуре гена, кодирующего данный белок. Где и в каком виде хранится информация о структуре белка. 2. В какой структуре хранится информация о первичной структуре белка? Где происходит биосинтез белка. Ядро эукариот хранит информацию о первичной структуре природных полимеров.
Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез
Генетическая информация хранится в виде определенной последовательности нуклеотидов ДНК, а реализуется в виде последовательности аминокислот в белке. Транскрипция от лат. Одновременно транскрибируется не вся молекула ДНК, а лишь отдельные ее отрезки. Такой отрезок транскриптон начинается промотором участок ДНК, куда присоединяется РНК-полимераза и откуда начинается транскрипция и заканчивается терминатором участок ДНК, содержащий сигнал окончания транскрипции.
Транскриптон — это ген с точки зрения молекулярной биологии. Транскрипция, как и репликация, основана на способности азотистых оснований нуклеотидов к комплементарному связыванию. В процессе трансляции последовательность нуклеотидов ДНК переписывается на синтезирующуюся молекулу мРНК, которая выступает в качестве матрицы в процессе биосинтеза белка.
Гены прокариот состоят только из кодирующих нуклеотидных последовательностей. Гены эукариот состоят из чередующихся кодирующих экзонов и не кодирующих интронов участков.
Существует два больших класса белков: фибриллярные — коллаген, эластин, кератин. Эти ребята занимаются поддержкой, такие вот суппорты. Фибрилла — это нить. Так что они очень длинные, а когда огромное количество нитей связывается в одну, то они становятся очень прочными. Фибриллярные белки — это атланты, которые держат наш организм на своих плечах. А мы не особо благодарные ребята, потому что забьем на них. Но только в этой статье.
В основном биохимия занимается другим классом — глобулярными белками. Эти ребята не только связывают — у них огромное количество функций. С этими функциями и пытается разобраться биохимия. Глобула — шар. Вроде это все, теперь можем приступать. Классы белков На прошлом этапе мы собрали разные вторичные структуры в мотивы, ну а дальше то что? Теперь нам нужно скрутить все это в компактный шарик — глобулу. Здесь, наконец-то, пригодятся наши лентяи — радикалы. Вспоминаем, что радикалы бывают полярные и неполярные.
Когда глобула скручивается, то она прячет гидрофобные остатки аминокислот внутрь этого шарика, а гидрофильные выставляет наружу. Оно и понятно, все-таки глобулы находятся в организме, а у нас почти везде вода. Строение глобулы Скручивание — удивительный процесс. Здесь начинают взаимодействовать очень очень-очень! Представьте, что тридцатый остаток взаимодействует с триста семидесятым. При этом все настолько предопределено первичной структурой, что радикалы взаимодействуют максимально точно. А взаимодействий ведь не мало! Кстати о них, какими они бывают: Водородные связи — куда уж без них. Гидрофобное слипание — ведь глобула прячет свои гидрофобные остатки, так что они взаимодействуют друг с другом.
Ионные связи — между разнозаряженными радикалами. Ковалентная связь между остатками цистеина дисульфидная — самая прочная. Связи, которые стабилизируют глобулу Про все эти связи у меня есть статейка ;] Ещё раз сказу, что здесь взаимодействуют только радикалы. Когда глобула сложилась в пространстве, то всю эту сложную структуру называют конформацией получается, что конформация — это положение атомов друг относительно друга в пространстве. Есть еще кое-что интересное: посмотрите на связи, которые образуют эту структуру. Большая часть из них — это силы слабого взаимодействия между молекулами. Это значит, что они очень легко рвутся, даже простого повышения температуры на несколько градусов хватит для того, чтобы эти связи разорвались. Как выйти из такого положения такой большой молекуле? Дело в том, что таких связей настолько много, что существует конформационная лабильность.
По сути это означает, что некоторые связи могут рваться, а другие тут же образовываться. Какой можно сделать вывод из всего этого? Не стоит думать о третичной структуре белка, как о чем-то статичном. Представьте ее как дом, который меняет свой цвет при повышении или понижении температуры, еще он может менять свой размер в зависимости от того идет дождь или нет. Какой странный дом…. В таком долго не проживешь. Некоторые участки глобулы такие чсвшники, что собираются отдельно от всей остальной молекулы. Эти части называются доменами. Домен собирается в мини-третичную структуру самостоятельно, их даже может быть несколько.
Чаще всего они имеют какую-то важную задачу, например, входят в состав активного центра. Строение активного центра Стоп-стоп-стоп. Это тиво еще такое? Ты про это ничего не говорил. Точно, помните мы сказали, что с этого уровня белок начинает пахать? А задача глобулы — это связать что-то, опять же грубо. Так вот, как она все это делает? Да-да, через активный центр, такие вы умные конечно… В чем прикол активного центра? Он должен соответствовать молекуле, с которой будет взаимодействовать.
Это называется комплементарностью. Не путать с комплиментами. Активный центр — это замок, а другая молекула — ключ, которые должны подходить друг другу. Такие вот соулмейты. Хотя к некоторым активным центрам могут подходить много ключиков. Связи, которые образуются в активном центре — слабые: чаще всего ионные, водородные и Ван-дер-Вальсовы. Но иногда могут быть и ковалентными, но не будем забегать вперёд — об этом мы поговорим, когда будем разбирать ферменты. Ну а теперь, как все это работает. В активном центре располагается уникальная последовательность аминокислот, допустим там будет две положительнозаряженных и две отрицательнозаряженных аминокислоты.
А у молекулы, с которой происходит взаимодействие, будет: две отрицательных группы и две положительных. Форма молекулы совпадает с формой активного центра. Кстати, у молекулы, которая взаимодействует с активным центром тоже есть свое название — лиганд. Надоели уже эти названия? Мне тоже… Строение активного центра и его взаимодействие с лигандом Ах, да — вся третичная структура определяется первичной…. Я знаю, что вы запомнили, но хочу немного понадоедать. Эти связи образуются между радикалами.
Подпишитесь , чтобы быть в курсе. Белки выполняют множество функций в организме: структурную, транспортную, рецепторную и так далее. Каждая из них тесно связана с определенной формой белка, которую он принимает в процессе фолдинга цепочек аминокислот. Инструкция по сворачиванию белка в наиболее эффективную форму содержится в первоначальной одномерной структуре аминокислоты. Однако распутать трехмерную структуру крайне сложно, потому что количество возможных конфигураций зашкаливает. Обычно биологи действуют экспериментальным путем, используя очень дорогие и трудоемкие методы.
Это позволяет находить новые функции и потенциальные цели для лекарственных препаратов. Предсказание структуры и функции белка: На основе информации о первичной структуре можно предсказывать вторичную и третичную структуры белка. Это важно для понимания его функций и взаимодействий с другими молекулами. Хранение и доступность данных: Системы хранения информации о первичной структуре белка позволяют ученым сохранять и делиться результатами исследований. Это способствует развитию науки и позволяет экспертам по всему миру проводить дальнейшие исследования на основе уже существующих данных. Цель хранения информации о первичной структуре белка заключается в расширении наших знаний о биологических процессах, позволяя лучше понимать молекулярные механизмы жизни. Это ценная информация для медицины, биотехнологии и других сфер, связанных с биологическими исследованиями и применениями. Основные методы хранения информации о первичной структуре белка Первичная структура белка представляет собой уникальную последовательность аминокислот, определяющую его функциии и свойства. Существуют различные методы хранения информации о первичной структуре белка, каждый из которых имеет свои особенности и преимущества. Последовательность аминокислот в текстовом формате: Самым простым и широко используемым методом является запись последовательности аминокислот в текстовом формате. В этом случае каждая аминокислота обозначается своим трехбуквенным кодом, а последовательность разделяется пробелами или другими символами. Этот метод удобен для чтения и обработки данных, но занимает большой объем памяти. Нотация однобуквенных кодов: Чтобы уменьшить объем хранимой информации, можно использовать нотацию однобуквенных кодов для обозначения аминокислот. В этом случае каждая аминокислота обозначается одной буквой, что значительно сокращает объем записи. Такой метод часто используется в базах данных белков. Бинарное кодирование: Для экономии памяти можно использовать бинарное кодирование, при котором каждая аминокислота представляется в виде числа или битовой последовательности.
Где хранится информация о первичной структуре белка
Прогнозирование свойств и структуры белков: Изучение первичной структуры белков позволяет предсказывать их свойства и трехмерную структуру. Это имеет большое значение для понимания механизмов действия белков и дальнейшего исследования их функциональных особенностей. Области применения информации о первичной структуре белка 1. Биохимия и молекулярная биология — анализ первичной структуры белка позволяет определить его аминокислотный состав и последовательность, что помогает в понимании его роли и функций в организме. Биомедицина — информация о первичной структуре белка может быть использована для изучения и предотвращения различных заболеваний, включая наследственные и инфекционные болезни. Дизайн и разработка лекарств — понимание первичной структуры белка позволяет создавать специфические лекарственные препараты, которые взаимодействуют с конкретными белками в организме. Генетика — анализ информации о первичной структуре белка помогает в изучении генетического полиморфизма и мутаций, связанных с нарушениями функционирования организма. Эволюционная биология — информация о первичной структуре белка может быть использована для изучения эволюционных отношений и расстановки родственных связей между различными видами живых организмов. Информация о первичной структуре белка играет значительную роль в различных областях научных исследований и обладает большим потенциалом для новых открытий и применений в будущем.
Хранение и обработка информации о первичной структуре белка Информация о первичной структуре белка может быть хранена и обработана с помощью различных методов. Одним из основных методов является использование баз данных белков. Базы данных белков — это хранилища информации о белках, включающие данные о их аминокислотной последовательности, структурных свойствах, функции и других связанных с ними характеристиках. Базы данных белков предоставляют доступ к этой информации для научного и медицинского сообщества, что позволяет ученым изучать и анализировать различные аспекты белкового мира.
Ответ 367 3. Найдите три ошибки в приведенном тексте «Расшифровка генетического кода». Укажите номера предложений, в которых сделаны ошибки. Ответ 346 4. Найдите три ошибки в приведённом тексте «Генетический код».
Она является основанием, то есть способной принять протон и образовать аммониевое ионное состояние. Карбоксильная группа представлена углеродом, связанным с двумя атомами кислорода один из которых — с двумя атомами водорода , а также атомом гидрогена. Она является кислотным основанием, способным отдать протон и образовать карбоксильное ионное состояние. Боковая цепь может быть различной по составу и длине и определяет различные свойства и функцию аминокислоты. Например, боковая цепь глицина состоит всего из одного атома водорода, что делает его наименьшей аминокислотой, а боковая цепь тирозина содержит фенольное кольцо, которое обладает свойствами аромата и фотохромизма. Взаимодействие аминокислот при образовании белка Процесс образования белка начинается с взаимодействия аминокислот, из которых он состоит. Взаимодействие происходит через химические связи между аминокислотными остатками. Одна из основных форм взаимодействия — пептидная связь. Она образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды. Пептидные связи последовательно соединяют аминокислоты и образуют полипептидную цепь. Кроме пептидных связей, взаимодействие между аминокислотами может происходить через другие химические связи, такие как ковалентные связи, ионные связи и водородные связи.
Зачем нужна информация о первичной структуре белка? Информация о первичной структуре белка играет ключевую роль в понимании его функциональности и свойств. Первичная структура белка представляет собой упорядоченную последовательность аминокислот, которая определяется генетической информацией в ДНК. Эта последовательность аминокислот влияет на формирование вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, что, в свою очередь, определяет его биологическую активность и функциональность. Изучение первичной структуры белка позволяет установить его порядок аминокислот, что важно для понимания его происхождения, эволюции и связи с другими белками. Также, зная первичную структуру белка, можно предсказать его функцию и взаимодействие с другими молекулами, что имеет большое значение для разработки лекарств и биоматериалов. Информация о первичной структуре белка также помогает установить связь между генотипом и фенотипом, то есть между генетической информацией и наблюдаемыми признаками организма. Это позволяет лучше понять различные нарушения, связанные с генетическими мутациями, и предсказать их последствия. Кроме того, информация о первичной структуре белка позволяет установить его эволюционные связи с другими организмами и линиями развития. Это помогает в изучении эволюции жизни на Земле и понимании основных принципов разнообразия организмов.
Решение задач по расшифровке генетического кода
- Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка
- Откуда берется информация о первичной структуре белка
- Парадоксальные белки
- Биосинтез белка
Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение
Т-РНК присоединяется к и-РНК в определенном месте где совпадают кодон и антикодон , в то время как аминокислотные остатки присоединяются к синтезируемой цепи с помощью полипептидных связей, т-РНК отсоединяется и покидает рибосому. Так длится до тех пор, пока синтез нити аминокислотных остатков собственно — белковой молекулы не будет завершен. На заключительном этапе синтезированный белок приобретает свою пространственную структуру. При участии соответствующих ферментов от него отщепляются лишние аминокислотные остатки, вводятся небелковые фосфатные, карбоксильные и другие группы, присоединяются углеводы , липиды и т. Идет «созревание» белка. Только по завершению всех этих процессов молекула белка становится полностью функционально активной.
Важно отметить, что научные статьи являются надежным источником информации, поскольку результаты исследований проверены и подтверждены другими учеными. При чтении научных статей и публикаций по вопросам первичной структуры белка следует учитывать, что эти работы часто сложны и требуют определенной подготовки. Они могут содержать сложные термины, формулы и графики. Поэтому важно быть внимательным и использовать дополнительные источники информации для более полного понимания материала.
Научные статьи и публикации по теме первичной структуры белка играют важную роль в развитии науки. Эти работы содействуют расширению научного сообщества, обмену знаниями и созданию новых идей и гипотез. Именно благодаря таким публикациям наука продвигается вперед и находит новые сферы применения. Белковые банки Белковые банки представляют собой места хранения информации о первичной структуре белков. В них собираются данные о последовательности аминокислот, молекулах белка.
Белковые банки содержат огромное количество информации о белках различных организмов, полученную при проведении экспериментов и исследованиях. Основной задачей белковых банков является сохранение и организация данных о структуре белков, чтобы ученые и исследователи могли получить к ним доступ и проводить необходимые анализы. Результаты исследований в белковых банках используются для различных целей, например, в разработке новых лекарств или улучшении существующих методик диагностики и лечения различных заболеваний. Примеры известных белковых банков: Protein Data Bank PDB — международный банк данных, содержащий трехмерные структуры более 150 000 белков. PDB является незаменимым инструментом для многих исследований в области биохимии и молекулярной биологии.
UniProt — крупнейший банк данных, в котором содержится информация о миллионах белков из разных организмов. UniProt объединяет данные из различных источников, позволяя исследователям получить доступ к обширным знаниям о белковых структурах и их функциях. InterPro — база данных, объединяющая информацию о функциях и структуре белков из разных источников. InterPro позволяет исследователям проводить анализ гомологий и функциональных связей между белками.
Подпишитесь , чтобы быть в курсе. Белки выполняют множество функций в организме: структурную, транспортную, рецепторную и так далее. Каждая из них тесно связана с определенной формой белка, которую он принимает в процессе фолдинга цепочек аминокислот. Инструкция по сворачиванию белка в наиболее эффективную форму содержится в первоначальной одномерной структуре аминокислоты. Однако распутать трехмерную структуру крайне сложно, потому что количество возможных конфигураций зашкаливает. Обычно биологи действуют экспериментальным путем, используя очень дорогие и трудоемкие методы.
Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал , которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие например, растяжение и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, — внутри [84]. Моторная двигательная функция[ править править код ] Миозин — моторный белок Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию миозин , перемещение клеток внутри организма например, амёбоидное движение лейкоцитов , движение ресничек и жгутиков , а также активный и направленный внутриклеточный транспорт кинезин , динеин. Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме , кинезины — в противоположном направлении [85] [86]. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам. Белки в обмене веществ[ править править код ] Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот , а также дополнительные нестандартные аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей [87]. Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа , которая катализирует первый этап в образовании лизина , метионина и треонина из аспартата , отсутствуют у животных. Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище.
Биосинтез белка. Генетический код
Дан 1 ответ. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задачи. Место, где хранится информация о первичной структуре белка, это генетический код, закодированный в геноме организма. Первичная структура белка. Каждая белковая молекула в живом организме характеризуется определенной последовательностью аминокислот, которая задается последовательностью нуклеотидов в структуре гена, кодирующего данный белок. Информацию о первичной структуре белка можно получить непосредственно из генетической последовательности ДНК или РНК, которая кодирует данный белок.