В биологии трансляция — это процесс реализации информации о структуре белка, представленной в иРНК последовательностью нуклеотидов, как последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. Знание того, где хранится информация о структуре белка, помогает нам лучше понять его функцию и важность для живых организмов. Именно в молекуле ДНК хранится информация о первичной структуре молекулы белка. Где хранится наследственная информация о первичной структуре белка?
Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез
Эти методы используют базу данных известных структур белков и сравнивают последовательность аминокислот с уже известными структурами. Если найдено сходство, то структура белка может быть предсказана на основе структуры гомологичного белка. Методы аб иницио Методы аб иницио, или методы первопринципного моделирования, основаны на физических принципах и математических моделях. Они используют знание о физических силовых полях и взаимодействиях между атомами и молекулами для предсказания структуры белка. Эти методы требуют большого вычислительного ресурса и времени, но могут предсказывать структуру белка с высокой точностью. Методы комбинированного подхода Методы комбинированного подхода объединяют различные методы предсказания структуры белков для достижения более точных результатов. Они могут использовать как методы гомологии, так и методы аб иницио, а также другие методы, такие как машинное обучение и искусственные нейронные сети. Эти методы позволяют учитывать различные аспекты структуры белка и повышают точность предсказания.
Экспериментальные методы Помимо вычислительных методов, существуют также экспериментальные методы предсказания структуры белков. Они включают в себя методы рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса ЯМР , криоэлектронной микроскопии и другие. Эти методы позволяют непосредственно определить структуру белка, но они требуют сложной лабораторной работы и специального оборудования. Все эти методы имеют свои преимущества и ограничения, и часто используются в комбинации для достижения наилучших результатов предсказания структуры белков. Алгоритмы предсказания структуры белков Метод гомологии Метод гомологии основан на предположении, что белки, имеющие схожую последовательность аминокислот, обычно имеют схожую структуру. Этот метод использует базу данных известных структур белков и сравнивает последовательность аминокислот целевого белка с последовательностями из базы данных. Если найдется схожая последовательность, то можно предсказать, что структура целевого белка будет схожей с известной структурой.
Метод аб и итерационный метод Метод аб и итерационный метод основаны на моделировании структуры белка на основе физических и химических принципов. Эти методы используют математические алгоритмы и компьютерные модели для предсказания структуры белка. Они учитывают взаимодействия между атомами и энергетические параметры, чтобы определить наиболее стабильную конформацию белка. Методы молекулярной динамики Методы молекулярной динамики используют компьютерные симуляции для моделирования движения и взаимодействия атомов в белке. Эти методы учитывают физические силы, такие как электростатические взаимодействия и взаимодействия Ван-дер-Ваальса, чтобы предсказать структуру белка. Методы молекулярной динамики могут быть использованы для изучения динамики белковой структуры и взаимодействий с другими молекулами. Методы машинного обучения Методы машинного обучения используются для предсказания структуры белков на основе больших наборов данных.
Эти методы обучаются на известных структурах белков и используют алгоритмы для выявления закономерностей и шаблонов в данных. Методы машинного обучения могут быть эффективными для предсказания структуры белков, особенно когда доступно большое количество данных. Все эти алгоритмы имеют свои преимущества и ограничения, и часто используются в комбинации для достижения наилучших результатов предсказания структуры белков. Оценка качества предсказания структуры белков Оценка качества предсказания структуры белков является важным шагом в биоинформатике. Она позволяет определить, насколько точно предсказанная структура соответствует реальной структуре белка. Существует несколько методов и метрик, которые используются для оценки качества предсказания структуры белков. RMSD измеряет среднеквадратичное отклонение между атомами предсказанной структуры и реальной структуры белка.
Эти данные играют важную роль в изучении и понимании свойств и функций белков, а также в разработке новых лекарственных препаратов и технологий. Основные источники данных Информация о первичной структуре белка может быть получена из различных источников. Основные их них: Источник.
Задание ollbio08101120172018в2 У многих видов бактерий для защиты от вирусов есть специальные ферменты — рестриктазы. Они расщепляют ДНК по определённым симметричным последовательностям, которые в ДНК бактерий данного вида отсутствуют или модифицированы присоединением к основанию метильной группы. Они называются по первым буквам латинского названия рода и вида бактерии, например, Bgl — рестриктаза из гнилостной бактерии Bacillus globigii. При действии такого фермента на очищенную ДНК разрывы происходят в строго определённых местах и образуются фрагменты ДНК определённой длины с определёнными последовательностями на концах. Например, рестриктаза BglII расщепляет последовательность: При этом на концах полученных фрагментов ДНК всегда будут одинаковые и комплементарные друг другу одноцепочечные участки ДНК, называемыми «липкими концами», так как они могут соединяться между собой за счёт образования комплементарных пар оснований. Если такой комплекс обработать ферментом ДНК-лигазой, произойдёт ковалентное соединение фрагментов, соединённых «липкими концами». Это лежит в основе метода получения рекомбинантных ДНК. При таком сшивании соединение концов одного фрагмента при его длине более 500 нуклеотидных пар происходит в 10 раз чаще, чем соединение концов двух разных фрагментов. У многих бактерий кроме основной хромосомы присутствуют небольшие дополнительные ДНК, называемые плазмидами. Они представляют собой кольцевые молекулы ДНК, способные к репликации в клетке, и несут гены, отсутствующие в основной хромосоме, например, гены устойчивости к антибиотикам. Плазмида pСО36 несёт гены устойчивости к эритромицину и ампицилину и состоит из 4200 пар нуклеотидов. Рестриктаза BglII расщепляет эту плазмиду только по гену устойчивости к эритромицину в начале этого гена. Полученные ДНК смешали с клетками бактерий, не несущих плазмид и неустойчивых к антибиотикам. В результате произошла генетическая трансформация: в часть клеток проникла ДНК плазмиды и изменила их свойства. Полученные клетки высеяли на твёрдую питательную среду, не содержащую антибиотиков. В результате деления каждая клетка образовала колонию генетически идентичных клеток. Было получено 51366 таких колоний. Клетки из каждой колонии пересеяли на среду, содержащую ампициллин, на которой рост дали 573 колонии. Клетки из колоний, выросших на ампициллине, пересеяли на среду с эритромицином. На этой среде выросла 51 колония. Из них выдели плазмидную ДНК, и оказалось что она представлена двумя разными по длине формами, причём каждой колонии был только один вид плазмиды. Почему не все колонии, выросшие на ампициллине, дали рост на эритромицине? Как можно объяснить разную длину плазмид в устойчивых к эритромицину колониях? Сколько всего размерных классов плазмид можно найти в колониях, устойчивых к ампицилину? Сначала найдём место расщепления плазмиды рестриктазой BglII: Таких участков оказывается два. В результате расщепления из плазмиды выщепляется короткий фрагмент: Остаётся укороченная линейная ДНК, содержащая интактный ген устойчивости к ампицилину и расщеплённый ген устойчивости к эритромицину. При сшивании липких концов ДНК-лигазой наиболее часто будут соединяться концы этой молекулы и образовываться кольцо длиной 4163 нуклеотида. Такая ДНК будет сообщать клеткам устойчивость к ампицилину и не даст устойчивости к эритромицину. Второй фрагмент из-за небольшой длины не может замкнуться в кольцо. Второй вариант лигирования приводит к сшиванию липких концов двух фрагментов. Он происходит примерно в 10 раз реже, а после сшивки вторая пара липких концов скорее всего также, как и исходный фрагмент замкнётся в кольцо. Таких колец из пары фрагментов может образоваться 4 вида: димеры большого фрагмента в двух разных ориентациях правый конец с левым концом второго фрагмента и левый конец с правым концом второго фрагмента или правый с правым и левый с левым и соединения большого и малого фрагмента в двух разных ориентациях вариант исходной плазмиды и инверсия малого фрагмента. Из них только в варианте исходной плазмиды восстанавливается устойчивость к эритромицину. Линейная молекула, образованная сшиванием двух фрагментов, может присоединить ещё один фрагмент с ещё в 10 раз меньшей частотой. Такие фрагменты в дальнейшем будут циклизоваться в плазмиды трёх размеров: из трёх больших фрагментов, из двух больших и одного малого и одного большого и двух малых. Три малых фрагмента дадут короткую последовательность, которая не сможет замкнуться в кольцо и существовать в клетке. В каждом размерном классе будет несколько вариантов с разной ориентацией фрагментов. Только в одном из них восстановится ген устойчивости к эритромицину: правый конец большого фрагмента соединяется с левым концом малого фрагмента, а правый конец малого фрагмента — с левым концом второго большого фрагмента, а оставшиеся концы двух больших фрагментов соединяются с образованием кольцевой плазмиды длиной 8363 пары нуклеотидов. Вероятность образования плазмид из 4 и более фрагментов ещё на порядок ниже и их обнаружение при данном числе полученных трансформированных клеток нереально. Так как расщепление рестриктазой не затрагивает ген устойчивости к ампицилину, все клетки, в результате трансформации получившие любую плазмиду, будут устойчивы к ампицилину и вырастут на среде с этим антибиотиком. Таким образом из 33506 выросших колоний плазмиду получили 578, выросших на ампицилине. На эритромицине могут вырасти только те клетки, в которые попали плазмиды, в которых в результате лигирования восстановится последовательность нуклеотидов в гене устойчивости к этому антибиотику, расщеплённому рестриктазой. Остальные плазмиды, полученные по приведённой методике, будут содержать либо ген с выщепленным коротким фрагментом, что приведёт либо к утрате стартового кодона если обозначенный зелёным цветом кодон является стартовым , либо к сдвигу рамки считывания так как число удалённых нуклеотидов не кратно трём , либо, при инверсии короткого фрагмента, к появлению стоп-кодонов то есть прекращению синтеза белка. Таким образом большинство полученных плазмид не обеспечат устойчивости к эритромицину. Рост на эритромицине могут обеспечить только плазмиды, несущие восстановленную последовательность гена устойчивости. Такие плазмиды могли образоваться из одного большого и одного малого фрагмента 4200 пар, исходная плазмида или из двух больших и одного малого 8363 пары, начало и конец гена из разных копий большого фрагмента.
На ее верхушке расположен триплет свободных нуклеотидов антикодон , который соответствует определенной аминокислоте, а основание служит местом прикрепления этой аминокислоты На доске схема строения транспортной РНК Каждая т-РНК может переносить только свою аминокислоту. Т-РНК активируется специальными ферментами, присоединяет свою аминокислоту и транспортирует ее в аминокислотный центр рибосомы. После этого рибосома продвигается на один кодон вперед. Первая т-РНК с аминокислотой оказывается в пептидильном центре рибосомы. В освободившийся аминоациальный центр поступает вторая т-РНК с аминокислотой. Внутри рибосомы в каждый данный момент находится всего два кодона и-РНК. Аминокислоты располагаются рядом в большой субъединице рибосомы, и с помощью ферментов между ними устанавливается пептидная связь. Рибосома перемещается на один триплет и процесс повторяется. Начало синтеза определяется кодоном-инициатором АУГ , а окончание сборки молекулы белка-кодонами-терминаторами УАА, УАГ, УГА После завершения синтеза белковая молекула отделяется от рибосомы и приобретает свойственную ей вторичную, третичную, или четвертичную структуру. Слайд 16 Последний этап в биосинтезе — трансляция — это перевод последовательности нуклеотидов в молекуле и-РНК в последовательность аминокислот в полипептиде. Работа с заранее подготовленной аппликацией из цветной бумаги: ребята наглядно самостоятельно изобразят последовательность процессов, происходящих в молекуле ДНК. Готовая аппликация представлена на фото: Рефлексия урока с помощью метода опорного конспекта: ученикам каждой из команд раздаются альбомные листы на которых они должны будут представить свои мини-проекты по данной теме и представить их перед аудиторией. Заключительная часть. Оценка уровня компетентности учащихся Ответив на данный вопросы, учащиеся покажут уровень усвоения изучаемых понятий, что даст возможность выявить пробелы в знаниях и поможет их скорректировать. Выберите три правильно названных свойства генетического кода. A Код характерен только для эукариотических клеток и бактерий Б Код универсален для эукариотических клеток, бактерий и вирусов B Один триплет кодирует последовательность аминокислот в молекуле белка Г Код вырожден, так аминокислоты могут кодироваться несколькими кодонами Д Код избыточен. Может кодировать более 20 аминокислот Е Код характерен только для эукариотических клеток 2. Постройте последовательность реакций биосинтеза белка.
Биосинтез белка. Генетический код
Нобелевский лауреат Ричард Хендерсон о структуре мембранных белков, экспериментах с электронной криомикроскопией и структурной биологии. Где хранится наследственная информация о первичной структуре белка? Как информация из ядра передаются в цитоплазму?, ответ13491279: 1.в зашифрована в последовательности четырёх азотистых попадать посредством отшнуровываний выпячиваний. Первичная структура фибриллярных белков также высоко регулярна, периодична, — потому-то из нее и образуется обширная регулярная вторичная структура. Где вырабатывается белок в организме? В печени синтезируются многие необходимые организму белки, а вырабатываемые ею пищеварительные ферменты участвуют в их усвоении. Информация о структуре белка поступает в виде РНК.
Где хранится белок в организме?
Первичная структура белка последовательность чередования. Первичная структура полипептидной цепи. Первичная структура белка последовательность аминокислот. Первичная структура цепочка аминокислот. Первичная структура белка. Ген участок ДНК.
Ген участок молекулы ДНК который содержит информацию. Ген содержит информацию о первичной структуре белка. Участок ДНК, содержащий информацию о первичной структуре белка — это:. Структура белковой молекулы. Последовательность аминокислот в молекуле белка.
Структурная организация молекул белка. Цепь молекулы белка. Структуры белка Цепочки аминокислот. Первичная структура белка линейная структура. Первичная и вторичная структура.
Участок ДНК С первичной структуре белка. Наследственная информация содержится в. Структура белка химия 10 класс. Что такое первичная структура белка биология 10 класс. Структура белка биология 10 класс.
Из чего состоит молекула инсулина. Структура молекулы белка. Строение молекулы белка. Структура молекулы инсулина. Типы структуры первичного белка.
Первичная структура белка структура. Первичная структура белка характеризуется. Первичная структура белка связи. Первичная структура белка п. Первичная структура белка с6н15n.
Строение первичной структуры белка. Первичная структура белка представлена. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.. В молекулах белка зашифрована первичная структура белка. Информация о первичной структуре молекул белка зашифрована.
Программа о первичной структуре молекул белка. Уровни структурной организации белка таблица. Первичная структура макромолекулы белка. Информация о белковых молекулах. Структура белков и информация.
ДНК структура белковых молекул. В ДНК записана информация о. Функции белка в организме. Вторичная структура белка обусловлена. Функция белка 3 полосы.
Строение молекулы белка первичная структура. Первичная структура белковых молекул. Молекула белка в первичной структуре. Первичная структура белковой молекулы.
Этот подход очень удобен для повторного секвенирования геномов, которое проводится для выявления степени внутривидовых различий ДНК, анализа состава транскриптома РНК-продуктов «считывания» генов и выявления различия в нем на разных стадиях развития организма. Один из наиболее известных проектов в этой области — международный проект «1000 геномов», направленный на изучение редких и распространенных генных вариаций полиморфизмов в 14 популяциях человека на основе повторного секвенирования геномов свыше тысячи человек. Проводим опознание В последние годы было обнаружено, что вопреки первоначальным ожиданиям в геномах высших организмов доля ДНК, кодирующей белки, очень невелика. Структура нуклеотидных последовательностей этих генов прерывистая и содержит кодирующие экзоны и некодирующие интроны участки, а также регуляторные участки, с которыми связываются белки, запускающие процесс транскрипции считывания ДНК. Идентификация структуры гена — одна из наиболее актуальных задач биоинформатики, для решения которой используются методы машинного обучения нейронные сети и другие подобные алгоритмы.
В этом случае для известных достоверных последовательностей и структур генов предварительно рассчитываются наборы статистических параметров частоты встречаемости определенных нуклеотидных фрагментов, корреляции между их расположением в последовательности, наличие регуляторных последовательностей и пр. Однако наиболее ценную информацию для «опознания» генов дает сравнение нуклеотидной последовательности генома с последовательностями уже известных генов родственных видов. Такой же принцип широко используется и для предсказания функции «нового» гена: на основе гомологии общности происхождения ему приписывается известная функция родственного гена. На сегодня имеется большое число баз данных, в которых дана функциональная аннотация генов или кодируемых ими белков. Есть базы данных, в которых белки группируются по степени функциональной близости, например, база данных Pfam, содержащая свыше 14 тыс. Интенсивно развиваются и методы поиска сходных последовательностей в огромных массивах биологических баз данных, которые позволяют эффективно использовать для предсказания функции и структуры генов информацию по структуре и функции уже аннотированных генов и белков. Пространственная структура белка, которая формируется в физиологических условиях в результате самостоятельной укладки полипептидных цепей, определяет и его функциональные свойства: наличие участков связывания малых химических соединений, ДНК, РНК и других белков. Информация о таких структурах хранится в банке данных Protein Data Bank, который уже сейчас содержит почти 90 тыс. В этой связи для биологов очень важной является задача сравнения и классификации белковых структур.
Методы структурной биоинформатики позволили разработать эффективные алгоритмы для парного и множественного сравнения белковых структур, а также создать свою белковую «систематику», т. Такая классификация во многом способствует изучению эволюции белков и более глубокому пониманию их функций. Например, установлено, что в процессе эволюции изменения в пространственной структуре белков накапливаются гораздо медленнее, чем изменения в самих аминокислотных последовательностях. Кроме того, была сформулирована гипотеза о конечности числа возможных пространственных укладок полипептидной цепи белков — оно было оценено приблизительно в одну тысячу. Это предположение подтверждается исследованиями последних лет: число «опознанных» белковых структур растет ежегодно на 5—7 тыс. Наиболее надежный способ получения моделей пространственных структур белков — рентгеновская кристаллография, однако он длительный, трудоемкий и дорогостоящий. Поэтому важным направлением структурной биоинформатики является разработка методов предсказания структуры белка по его аминокислотной последовательности. Для этого здесь, как и в компьютерной геномике, используются методы машинного обучения, а также технологии реконструкции пространственных структур «по гомологии», т. В настоящее время наиболее точные предсказания структуры белка можно получить, если находится родственный ему белок с уже известной пространственной структурой.
И чем выше будет степень родства двух белков, тем выше окажется точность модели. Еще одна интересная область структурной биоинформатики — молекулярное моделирование структур биологических макромолекул. Современные алгоритмы, использующие технологии параллельных вычислений на высокопроизводительных компьютерных кластерах, позволяют рассчитывать системы, состоящие из десятков тысяч атомов!
Процесс моделирования по гомологии [22] , [23] включает несколько шагов рис. Решающим фактором, определяющим качество получаемых моделей, является степень гомологии или идентичности последовательностей моделируемого белка и шаблона. Высокая идентичность обозначает, что эволюционное расхождение обоих белков от общего «предка» произошло не настолько давно, чтобы эти белки утратили структурную общность. Рисунок 2. Парное выравнивание служит «инструкцией» программам, осуществляющим моделирование. Множественное выравнивание может быть полезно для выявления консервативных остатков во всём семействе показаны звёздочкой или отдельных подсемействах белков три верхних последовательности — рецепторы мелатонина. Множественное выравнивание и профили последовательностей позволяют идентифицировать более слабые гомологии, чем «обыкновенное» парное выравнивание. Выравнивание проводят с помощью сервера CLUSTALW или его аналогов ; Построение модели заключается, главным образом, в «натягивании» последовательности моделируемого белка рецептора мелатонина MT1 на «остов» шаблона зрительного родопсина согласно выравниванию. В первом трансмембранном сегменте наложенных структур модели и шаблона показаны боковые цепи остатков, «подсвеченных» на выравнивании. Моделирование проводят с помощью программы Modeller и аналогичных ей или сервера Swiss-Model и ему подобных. В онлайн-базах ModBase и Swiss-Model Repository содержатся автоматически построенные модели для всех белков из базы Swiss-Prot, для которых удаётся найти структурный шаблон; Оценка качества, оптимизация и использование модели. Самый сложный этап моделирования по гомологии — оптимизировать модель с учётом всей доступной биологической информации по моделируемому белку. Вообще, моделирование структуры по гомологии с белком, выполняющим отличную функцию, не способно автоматически дать модель, пригодную для практически важных задач. Обязательно требуется аккуратная оптимизация, превращающая «заготовку» которой, по сути, является модель «нулевого приближения» в рабочий инструмент, — задача, зависящая скорее от интуиции и опыта исследователя, чем от конкретных компьютерных методик. Если же гомология низка, то накопившиеся структурные отличия, скорее всего, уже слишком велики для аккуратного моделирования, или — больше того — реальной гомологии между двумя белками нет никакой, а наблюдаемый уровень идентичности последовательностей является лишь случайным событием. Рисунок 3. Качество и сфера пригодности компьютерных моделей белков, основанных на различной степени гомологии. Чем выше идентичность последовательностей моделируемого белка и шаблона — тем более высококачественными получаются модели, и область их пригодности расширяется на чувствительные к точному расположению атомов приложения — такие как объяснение каталитического механизма, докинг лигандов и разработка новых лекарств. Вертикальная ось представляет долю идентичности шаблон-мишень на выравнивании. Слева от вертикальных стрелок указаны методики, способные идентифицировать этот уровень гомологии. В правой части перечислены возможные сферы применения моделей, причём все «роли» моделей, основанных на низкой гомологии, относятся и к более «качественным» структурам. Слева от шкалы указана типичная точность моделей даны среднеквадратичное отклонение от «нативной» структуры и доля остатков модели, удовлетворяющая этому качеству. Из сравнения структур видно, что, хотя структурная общность несомненно тем выше, чем выше идентичность последовательностей, внутри этого семейства рецепторов существует консервативный структурный мотив, сохраняющийся даже у низкогомологичных по последовательности белков. В этом случае часто используют методики поиска по профилям последовательностей, в которых для «запроса» к базе последовательностей используется не одиночная последовательность, а профиль, сконструированный на основе множественного выравнивания — своеобразная метапоследовательность, кодирующая в себе эволюционную вариабельность данного белка [25]. Если же ни с помощью «традиционных» подходов поиска гомологичных последовательностей, ни с помощью профилей найти структурный гомолог не удаётся, единственный способ получить предсказание — это de novo методы, о которых уже говорилось выше. Область применения предсказанных структур белков довольно разнообразна рис. Рисунок 4. Применение теоретических моделей белков в разработке новых лекарств. Возрастающее количество структурной информации интенсифицирует не только идентификацию и оптимизацию соединения-«прототипа», но и более ранние стадии — такие как выбор мишени для фармакологического воздействия и проверка её «причастности» к изучаемым процессам валидация мишени. Белки, чьи последовательности практически идентичны и содержат лишь несколько замен, иногда могут принимать различные конформации. Некоторые белки при ди- или олигомеризации обмениваются доменами, в результате чего структура мономеров в составе олигомера и отдельно взятого мономера совершенно не похожи. За этими явлениями стоят очень тонкие эффекты, сопровождающие сворачивание белков, приводящие к тому, что небольшие замены в последовательности или молекулярном окружении стабилизируют различные конформации белка. Увы, прогнозирование таких событий пока что совершенно неподвластно ни сопоставительному моделированию, ни другим теоретическим методам предсказания пространственной структуры. Вообще, как показывает анализ множества предсказаний структуры «вслепую», в подавляющем большинстве случаев структура моделей, созданных по гомологии, оказывается не ближе к нативной, чем шаблон, на котором она базировалась [26] — если сравнивать укладку белковых «остовов» в пространстве. Происходит это, очевидно, из-за того, что в структуре шаблона не может содержаться отличительных черт моделируемого белка, а используемые методы оптимизации скорее отдаляют структуру модели от нативной, нежели приближают к ней — опять-таки, из-за несовершенства современных эмпирических полей, неспособных воспроизводить тонкие конформационные явления, происходящие «вблизи» нативной структуры. Предпринимаются, впрочем, попытки преодолеть этот изъян, позволяя оптимизации взаиморасположения участков белкового остова модели протекать только в «эволюционно разрешённых направлениях», извлекаемых из семейства структур родственных белков [27] , но этот подход пока не получил большого распространения. Дух соревнования Есть ли прогресс в моделировании структуры? Целью этого соревнования, проводимого с тех пор каждые два года, является протоколирование прогресса в данной наукоёмкой области. Чтобы не подвергать участников соревнования соблазну сфабриковать результаты, «на старт» выносятся белки с действительно неизвестной структурой — поскольку экспериментаторы, занимающиеся изучением этих белков, либо ещё не завершили работу над их структурами, либо «под честное слово» не раскрывают её результатов до окончания «забега». По результатам соревнования — когда все модели от всех участников получены и «правильные ответы» выложены в онлайн — определяется победитель и выпускается специальный номер журнала Proteins [26] с описанием достижений участников «соревнования». И — что же вы думаете?
Но бурное развитие биоинформатика получила лишь спустя три десятилетия, на волне появления мощной вычислительной техники и сетевых коммуникативных технологий, обеспечивших хранение огромных массивов молекулярно-биологических данных и свободный доступ к ним для любого исследователя Основателем биоинформатики как нового научного направления можно считать американскую исследовательницу М. Дайхофф, которая собрала в своем «Атласе белковых последовательностей и структур» 1965 первые данные об аминокислотных последовательностях этих макромолекул. Их анализ позволили Дайхофф сформулировать математическую модель эволюции белков, на основе которой и осуществлялся в дальнейшем поиск родственных последовательностей и их классификация. Таким образом была заложена основная парадигма биоинформатики: разработка инструментов компьютерного представления биологических данных, обеспечение их хранения и доступности; статистическая обработка результатов экспериментов и реконструкция на этой основе математических и компьютерных моделей биологических процессов. Это определило место нового направления среди других биологических дисциплин: с помощью биоинформационного подхода появилась возможность уточнять существующие модели биологических систем и создавать новые, на основе которых можно планировать эксперименты. Появление в 1990-х гг. Наконец, в 2001 г. К настоящему времени секвенировано уже более 4,3 тыс. В процессе высокопроизводительного секвенирования генома молекулы ДНК дробятся на короткие 50—200 нуклеотидов фрагменты ДНК, последовательность которых можно автоматически идентифицировать. В результате получаются большие массивы данных, представляющие собой результат расшифровки коротких последовательностей во множестве копий, полностью или частично перекрывающихся между собой. Для того чтобы реконструировать весь геном, нужно решить обратную задачу — собрать из этих фрагментов полные нуклеотидные последовательности, составляющие отдельные хромосомы. Для решения задачи ассемблирования сборки генома имеется два принципиальных подхода. Во-первых, сборку последовательностей можно вести «вслепую», на основании лишь известных фрагментов метод сборки de novo. В этом случае используется тот факт, что благодаря перекрыванию коротких фрагментов одна и та же последовательность ДНК может быть «покрыта» многократно. Такой подход оправдан в случае, если геном организма неизвестен. Основной проблемой при этом является наличие в геноме большого числа одинаковых последовательностей, определить точное местоположение которых методами одной лишь биоинформатики невозможно. Однако для высших организмов характерен избыток повторенной ДНК, что существенно затрудняет сборку геномов de novo из коротких фрагментов. В результате приходится применять более трудоемкие и дорогие экспериментальные методы, позволяющие получить фрагменты большей до тысячи нуклеотидов длины. Другой подход используется тогда, когда геном вида, к которому принадлежит организм, уже секвенирован. В этом случае требуется только определить положение отдельных секвенированных фрагментов в известной последовательности. Такая процедура «картирования» намного проще, чем сборка de novo, однако и она требует применения специальных алгоритмов из-за огромного размера данных типичная задача — картировать на геном человека сотни миллионов фрагментов. Этот подход очень удобен для повторного секвенирования геномов, которое проводится для выявления степени внутривидовых различий ДНК, анализа состава транскриптома РНК-продуктов «считывания» генов и выявления различия в нем на разных стадиях развития организма. Один из наиболее известных проектов в этой области — международный проект «1000 геномов», направленный на изучение редких и распространенных генных вариаций полиморфизмов в 14 популяциях человека на основе повторного секвенирования геномов свыше тысячи человек. Проводим опознание В последние годы было обнаружено, что вопреки первоначальным ожиданиям в геномах высших организмов доля ДНК, кодирующей белки, очень невелика. Структура нуклеотидных последовательностей этих генов прерывистая и содержит кодирующие экзоны и некодирующие интроны участки, а также регуляторные участки, с которыми связываются белки, запускающие процесс транскрипции считывания ДНК. Идентификация структуры гена — одна из наиболее актуальных задач биоинформатики, для решения которой используются методы машинного обучения нейронные сети и другие подобные алгоритмы.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка
Как называется отрезок молекулы ДНКсодержаий информацию о первичной структуре одного белка? Где вырабатывается белок в организме? В печени синтезируются многие необходимые организму белки, а вырабатываемые ею пищеварительные ферменты участвуют в их усвоении. Тегиструктура белка это, где хранится информация о структуре белка, кто открыл первичную структуру белка, для определения белка применяют в химии, какая структура молекулы белка определяется. Информация о первичной структуре белка, то есть о последовательности аминокислот в полипептидной цепи, может быть получена из различных источников и с использованием различных методов исследования. Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической последовательности.
Где находится информация о первичной структуре белка и как она хранится
Банки данных о белках. UniProt – последовательности и аннотации RefSeq – последовательности и аннотации PDB – пространственные структуры PubMed – публикации – еще много чего. Как информация из ядра передаются в цитоплазму?, ответ13491279: 1.в зашифрована в последовательности четырёх азотистых попадать посредством отшнуровываний выпячиваний. Структура закодированного белка. Информация о первичной структуре белка закодирована в виде.
Информация о структуре белков хранится в
DeepMind выпускает расширенную базу данных воссозданных ИИ структур всех известных белков, об этом объявила материнская компания Google Alphabet. Лучший ответ: Васян Коваль. Хранится в ядре, синтез РНК. Правильный ответ здесь, всего на вопрос ответили 1 раз: где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез.
Строение и функции белков. Денатурация белка
Биосинтез белка происходит на рибосомах, пребывающих в большей степени в цитоплазме. Значит, с целью передачи генетической информации с ДНК к зоне формирования белка требуется проводник. В качестве его выступает иРНК. Биосинтез белка включает в себя два последовательных этапа. Остановимся подробнее на каждой из этих стадий - транскрипции и трансляции белка.
Непосредственно образованию белка предшествует матричный синтез иРНК, который именуется транскрипция. Подробно описан данный принцип в 5 уроке "Химический состав клетки". Процесс транскрипции белка совершается никак не на целой молекуле ДНК, а только на небольшой ее зоне. Активная роль здесь отводится ферменту РНК-полимераза, которая способствует формированию РНК и распознает «знаки препинания».
Транскрипция РНК, нужной с целью формирования белка, происходит в несколько последовательных этапов. Сначала при содействии ферментов разрываются водородные связи в азотистых основаниях цепочки ДНК. В результате этого нити ДНК разъединяются. При биосинтезе белка транскрипция способна совершаться синхронно на некоторых генах одной хромосомы, а также на генах, размещенных на разных хромосомах.
В следствие обмена генетической информацией формируется иРНК с последовательностью нуклеотидов, являющихся верной копией матрицы ДНК. Синтезированная в ядре иРНК отделяется от своей матрицы и через поры ядерной оболочки поступает в цитоплазму, где прикрепляется к малой субъединице рибосом. Начало и конец синтеза всех типов РНК строго зафиксирован специальными триплетами, выполняющими функцию «знаков препинания». Вторым этапом синтеза белка считается трансляция.
Проистекают данные реакции в рибосомах, куда доставляется информация о структуре белка на иРНК. Процесс трансляции заключается в переносе и реализации генетической информации в виде синтеза белка. Зрелые молекулы иРНК, попав в цитоплазму, присоединяются к рибосомам и затем постепенно протягиваются через ее тело. В каждый момент биосинтеза белка в клетке внутри рибосомы находится незначительный участок иРНК.
Аминокислоты доставляются в рибосомы различными тРНК, которых в клетке несколько десятков. Трансляция белка наступает со стартового кодона АУГ. Из этой зоны всякая рибосома прерывисто, триплет за триплетом, перемещается по иРНК, что сопровождается увеличением полипептидной цепочки. Количество аминокислот в белке соответствует числу триплетов иРНК.
На него, прямо как чернила, наслаиваются кодоны. В цитоплазме начинается процесс трансляции, то есть перевод последовательности нуклеотидов информационной РНК в последовательность аминокислот белка. Процесс трансляции Рибосома захватывает стартовый конец цепи иРНК. Затем она начинает двигаться по цепи, одна остановка рибосомы происходит на 6-ти нуклеотидах. В это время молекула тРНК, на которых есть триплет аминокислоты «подлетает» к цепи, в месте, где находится рибосома.
За время остановки рибосомы транспортная РНК успевает распознать свою пару на цепи иРНК, которая называется антикодоном. Тогда тРНК «ставит свой штамп», оставляя на цепи свой кодон. Между нуклеотидами образуются водородные связи. Так нарастает новая цепь. На одной информационной РНК работает сразу много рибосом, поэтому работа идет очень быстро.
Совокупность рибосом, синтезирующих на одной иРНК, называется полисомой. По окончанию процесса биосинтеза, цепочка отсоединяется от рибосомы и принимает свою природную структуру: вторичную, третичную или четвертичную. Текст: Ксения Алексеевна, 12. Для об основания ответа опишите структуру генно-инженерной конструкции с флуоресцентными белками. Каким будет расщепление по фенотипами и генотипам среди потомков второго поколения, полученных при самоопылении гибридов первого поколения?
Считайте, что генно-инженерные конструкции наследуются независимо, а кроссинговер внутри конструкций не происходит А. Поскольку рекомбиназа CRE подействовала на поздних этапах развития зародыша, то у всех потомков F1 произойдёт рекомбинация по сайтам LoxP. Это приведёт к тому, что участок между сайтами FRT «перевернётся»: Это означает, что после включения промотора APETALA 3 в лепестках и тычинках лепестки будут светиться зелёным светом результат двух рекомбинаций , а тычинки — синим светом результат только одной рекомбинации. Остальные части растения не должны светиться. Обозначим получившийся вариант вставки, которая потенциально могла бы светиться синим светом, как L2 см.
Ни в пестиках, ни в тычинках гены CRE и Flp не «включаются» не экспрессируются , поэтому потомкам F2 могут достаться либо L2, либо l0. Красными точечными рамками показаны генотипы, в которых нет вставку с флуоресцентными белками. В этом случае рекомбинации также не будет. Вставка перейдёт обратно в форму L1, которая будет сохраняться по мере вегетативного развития. При образовании лепестков и чашелистиков начнёт экспрессироваться ген Flp, что приведёт к рекомбинации по прямым повторам FRT.
Таким образом, лепестки у этих растений будут светиться зелёным светом, а тычинки — красным. При облучении, например, ультрафиолетовым светом такой белок светится в видимой части спектра. В генно-инженерных конструкциях их ставят под определенные промоторы. В зависимости от этого в живом объекте светятся разные части. Генный инженер создал конcтрукцию, схематическая карта которой приведена ниже.
Промотор условно изображён в форме пятиугольника, кодирующие части генов — в форме серых прямоугольников, сайты Lox P и FRT — в виде стрелок, показывающих направление асимметричной части. Чёрными ромбами обозначены терминаторы транскрипции. Считайте, что в этом месте матричный синтез и-РНК прекращается. Каким цветом должны светиться клетки, в которых содержится данная генно-инженерная конструкция? Считайте, что при этом рекомбинация произошла только один раз!
Изменится ли после этого свечение клеток? Нарисуйте в тех же условных обозначениях структуру приведённого участка ДНК после действия флиппазы Flp. Предположим, что на исходную последовательнось ДНК в генно-инженерной конструкции сначала подействовали рекомбиназой CRE, а после этого — флиппазой Flp. Нарисуйте схему строения ДНК для этого случая. Каким будет свечение клеток?
В современной генетической инженерии часто применняют технологии, связанные с гомологичной рекомбинацией ДНК непосредственно в живом объекте. Она состоит из 34 нуклеотидов. В середине располагается несимметричная последовательность из 8 нуклеотидов показана серой стрелкой на рисунке. По краям располагаются так называемые палиндромные последовательности из 13 нуклеотидов выделены на рисунке как пунктирные блоки. Именно эти палиндромные участки узнаёт особый фермент, вызывающий рекомбинацию, который обозначают CRE.
Будем в дальнейшем называть этот фермент рекомбиназой CRE.
Вторичная структура белка биохимия. Белки биохимия структуры белков. Характеристика Альфа спирали вторичной структуры белка. Первичная вторичная третичная структура белка. Первичная структура белка вторичная структура. Связи в первичной вторичной третичной и четвертичной структуре белка. Белки первичные вторичные третичные четвертичные. Где хранится информация о структуре белка Структуры белка ЕГЭ. Первичная вторичная и третичная структура белков ЕГЭ.
Название структуры белка. Третичная структура белка ЕГЭ. Нуклеиновые кислоты биология 10 класс схема. Строение нуклеиновых кислот биология 10 класс. Биосинтез белка и нуклеиновых кислот. Передача наследственной информации нуклеиновые кислоты. Структура белка в клетках организма. Структура белков в клетке. Строение и роль белка в клетке. Растительная клетка структура белка.
Где хранится информация о структуре белка Где хранится информация о структуре белка Четвертичная структура белка это структура. Четвертичная структура белка структура белка. Четвертичная структура белка строение. Структуру белков четвертичная структура. Строение нуклеиновых кислот РНК. Биологическая функция четвертичной структуры белка. Четвертичная структура белка это структура. Структура белковой молекулы биохимия. Функция четвертичной структуры структуры белка. Где хранится информация о структуре белка Клетка для белки.
Строение белков в организме. Белки в растительной клетке. Белков и их роль в клетке. Нуклеиновые кислоты хранение и передача наследственной информации. Нуклеиновые кислоты состоят из. ДНК хранение наследственной информации. Характеристика вторичной структуры белка. Вторичная структура полипептидов и белков это. Вторичная структура полипептидов. Четвертичная структура белка.
Четвертичная структура белков. Первичная структура белка процесс. Денатурация первичной структуры белка. При денатурации разрушается первичная структура белка. Разрушение первичной структуры белка. Где хранится информация о структуре белка Третичная структура белка структура белка. Какие связи в третичной структуре белка. Третичная структура белка это:третичная структура белка это. Форма молекулы третичной структуры белка. Где хранится информация о структуре белка Четвертичная структура молекулы белка.
Какими связями образована четвертичная структура белка.
С помощью секвенирования геномов ученые могут определить последовательности нуклеотидов, что позволяет получить информацию о последовательностях аминокислот в белках. Геномные базы данных, такие как GenBank, могут быть использованы для доступа к информации о геномах различных организмов. Поиск в таких базах данных позволяет получить информацию о последовательностях генов и белков, включая их первичную структуру. Накопление и доступ к информации о первичной структуре белков с помощью молекул ДНК и геномов играют важную роль в биологических и медицинских исследованиях, а также в развитии фармацевтических препаратов и терапий. Каждая хромосома содержит много различных генов, которые определяют, какие белки будут синтезироваться в организме. Молекулы ДНК имеют двойную спиральную структуру, которая образуется благодаря взаимодействию химических связей между нуклеотидами. Важно отметить, что последовательность нуклеотидов в каждой цепи ДНК является уникальной для каждого организма.
Изучение молекул ДНК позволяет ученым понять, какие гены присутствуют у организма, а также выявить мутации и генетические нарушения. С помощью современных технологий можно анализировать и секвенировать ДНК, что дает возможность осуществлять генетическую диагностику и проводить молекулярные исследования. Геномы Понимание геномов является важным аспектом молекулярной биологии, поскольку они содержат информацию о структуре и функциях белков — основных строительных блоках живых организмов. Геномы также помогают расшифровывать эволюционные связи между организмами и исследовать механизмы наследования генетической информации. Современные методы секвенирования ДНК позволяют определить последовательность оснований в геноме и раскрыть его структуру. Это важно для понимания мутаций, приводящих к наследственным заболеваниям, а также для исследования различных фенотипических особенностей органов и тканей. Информация о геномах организмов доступна в общедоступных базах данных, таких как GenBank и Ensembl. В этих базах данных можно найти последовательности генов, аннотации о функциях белков, а также информацию о различных регуляторных элементах генома и их взаимодействии с другими молекулами.
Изучение геномов является активной областью научных исследований, и новые данные о геномах постоянно поступают в открытый доступ. Эта информация оказывает значительное влияние на различные области науки и позволяет получать новые знания о живых организмах и их функционировании. Геномы представляют собой полные наборы генетической информации организма. Они помогают понять структуру и функции белков. Методы секвенирования ДНК позволяют раскрыть структуру геномов.
типы вторичных структур белка
- Биосинтез белка
- Популярно: Биология
- Где хранится белок в организме?
- Трансляция и транскрипция как этапы биосинтеза белка, генетический код
Вторичная структура белка
- Подписка на дайджест
- Биосинтез белка. Генетический код и его свойства — Биология с Марией Семочкиной на
- Для чего требуется знать структуру белков?
- где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез -
- Урок: «Биосинтез белка»
Парадоксальные белки
- Где хранится информация о первичной структуре белка: основные источники и методы исследования
- Решение задач по расшифровке генетического кода
- Биосинтез белка
- Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
Урок: «Биосинтез белка»
Следовательно, одна молекула ДНК хранит информацию о структуре многих белков. Свойства белка зависят от последовательности расположения аминокислот в полипептидной цепи. В свою очередь чередование аминокислот определяется последовательностью нуклеотидов в ДНК. В иРНК каждой аминокислоте соответствует определенный триплет — группа, состоящая из трех нуклеотидов , называемая кодоном. Биосинтез белка начинается в ядре со списывания информации о структуре белковой молекулы с ДНК на иРНК по принципу комплементарности. Данный процесс протекает как реакция матричного синтеза и называется транскрипцией рис. Процесс транскрипции В результате транскрипции образуется «незрелая» иРНК пре-иРНК , которая проходит стадию созревания или процессинга. Возможен альтернативный сплайсинг, при котором вместе с интронами вырезаются и экзоны. При этом с одного гена могут образовываться разные белки. Таким образом, утверждение — «Один ген — один полипептид» — неверно рис.
Сплайсинг Рис.
А зашифрована информация об этой первичной структуре в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Молекула ДНК способна к самоудвоению. Репликация это - реакция матричного синтеза, при которой на одной цепи ДНК по принципу комплементарности строится вторая цепь т. Учитель: Единственные молекулы, которые синтезируются под контролем генетического материала клетки, - это белки если не считать РНК. Белки могут выполнять разные функции; это определяется аминокислотной последовательностью, которая зависит от информации о составе белка, закодированной в последовательности нуклеотидов ДНК генетический код. Вопрос к ученикам: Приведите примеры таких реакций?
Синтез и-РНК транскрипция происходит следующим образом. Синтезированная таким образом матричный синтез молекула и-РНК выходит в цитоплазму и на один ее конец нанизываются малые субъединицы рибосом и происходит сборка рибосом соединение малой и большой субъединиц. Транскрипция Слайд 5 Открыть мини-сайт на портале Pandia для ведения проекта. PR, контент-маркетинг, блог компании, образовательный, персональный мини-сайт. Регистрация бесплатна Выход и-РНК из ядра и взаимодействие с рибосомой. Молекула т-РНК имеет сложную конфигурацию. На некоторых участках ее между комплементарными нуклеотидами образуются водородные связи, и молекула по форме напоминает лист клевера.
На ее верхушке расположен триплет свободных нуклеотидов антикодон , который соответствует определенной аминокислоте, а основание служит местом прикрепления этой аминокислоты На доске схема строения транспортной РНК Каждая т-РНК может переносить только свою аминокислоту. Т-РНК активируется специальными ферментами, присоединяет свою аминокислоту и транспортирует ее в аминокислотный центр рибосомы. После этого рибосома продвигается на один кодон вперед. Первая т-РНК с аминокислотой оказывается в пептидильном центре рибосомы. В освободившийся аминоациальный центр поступает вторая т-РНК с аминокислотой.
В основном ДНК вируса просто окружена белковою оболочкою. Синтез белка происходит в цитоплазме на рибосомах. Знаешь ответ?
Для того чтобы реконструировать весь геном, нужно решить обратную задачу — собрать из этих фрагментов полные нуклеотидные последовательности, составляющие отдельные хромосомы. Для решения задачи ассемблирования сборки генома имеется два принципиальных подхода. Во-первых, сборку последовательностей можно вести «вслепую», на основании лишь известных фрагментов метод сборки de novo. В этом случае используется тот факт, что благодаря перекрыванию коротких фрагментов одна и та же последовательность ДНК может быть «покрыта» многократно. Такой подход оправдан в случае, если геном организма неизвестен. Основной проблемой при этом является наличие в геноме большого числа одинаковых последовательностей, определить точное местоположение которых методами одной лишь биоинформатики невозможно. Однако для высших организмов характерен избыток повторенной ДНК, что существенно затрудняет сборку геномов de novo из коротких фрагментов. В результате приходится применять более трудоемкие и дорогие экспериментальные методы, позволяющие получить фрагменты большей до тысячи нуклеотидов длины. Другой подход используется тогда, когда геном вида, к которому принадлежит организм, уже секвенирован. В этом случае требуется только определить положение отдельных секвенированных фрагментов в известной последовательности. Такая процедура «картирования» намного проще, чем сборка de novo, однако и она требует применения специальных алгоритмов из-за огромного размера данных типичная задача — картировать на геном человека сотни миллионов фрагментов. Этот подход очень удобен для повторного секвенирования геномов, которое проводится для выявления степени внутривидовых различий ДНК, анализа состава транскриптома РНК-продуктов «считывания» генов и выявления различия в нем на разных стадиях развития организма. Один из наиболее известных проектов в этой области — международный проект «1000 геномов», направленный на изучение редких и распространенных генных вариаций полиморфизмов в 14 популяциях человека на основе повторного секвенирования геномов свыше тысячи человек. Проводим опознание В последние годы было обнаружено, что вопреки первоначальным ожиданиям в геномах высших организмов доля ДНК, кодирующей белки, очень невелика. Структура нуклеотидных последовательностей этих генов прерывистая и содержит кодирующие экзоны и некодирующие интроны участки, а также регуляторные участки, с которыми связываются белки, запускающие процесс транскрипции считывания ДНК. Идентификация структуры гена — одна из наиболее актуальных задач биоинформатики, для решения которой используются методы машинного обучения нейронные сети и другие подобные алгоритмы. В этом случае для известных достоверных последовательностей и структур генов предварительно рассчитываются наборы статистических параметров частоты встречаемости определенных нуклеотидных фрагментов, корреляции между их расположением в последовательности, наличие регуляторных последовательностей и пр. Однако наиболее ценную информацию для «опознания» генов дает сравнение нуклеотидной последовательности генома с последовательностями уже известных генов родственных видов. Такой же принцип широко используется и для предсказания функции «нового» гена: на основе гомологии общности происхождения ему приписывается известная функция родственного гена. На сегодня имеется большое число баз данных, в которых дана функциональная аннотация генов или кодируемых ими белков. Есть базы данных, в которых белки группируются по степени функциональной близости, например, база данных Pfam, содержащая свыше 14 тыс. Интенсивно развиваются и методы поиска сходных последовательностей в огромных массивах биологических баз данных, которые позволяют эффективно использовать для предсказания функции и структуры генов информацию по структуре и функции уже аннотированных генов и белков. Пространственная структура белка, которая формируется в физиологических условиях в результате самостоятельной укладки полипептидных цепей, определяет и его функциональные свойства: наличие участков связывания малых химических соединений, ДНК, РНК и других белков. Информация о таких структурах хранится в банке данных Protein Data Bank, который уже сейчас содержит почти 90 тыс. В этой связи для биологов очень важной является задача сравнения и классификации белковых структур. Методы структурной биоинформатики позволили разработать эффективные алгоритмы для парного и множественного сравнения белковых структур, а также создать свою белковую «систематику», т.
Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка
Информация о структуре белка хранится в базах данных, таких как Protein Data Bank (PDB) и RCSB PDB. Информация о строении белков записана в отдельных участках ДНК – генах. В биологии трансляция — это процесс реализации информации о структуре белка, представленной в иРНК последовательностью нуклеотидов, как последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической последовательности. 2. В какой структуре хранится информация о первичной структуре белка? Предмет: Биология, автор: analporoshok. где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез.