2. В какой структуре хранится информация о первичной структуре белка? Где происходит биосинтез белка. Ядро эукариот хранит информацию о первичной структуре природных полимеров.
Биосинтез белка. Генетический код
Информация о первичной структуре белка может быть получена с помощью ПСХ-секвенирования путем секвенирования геномной ДНК. Узнав их последовательность, можно попытаться теоретически предсказать структуру белка и то, как он ведет себя в организме. Место, где хранится информация о первичной структуре белка, это генетический код, закодированный в геноме организма.
Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
Знание того, где хранится информация о структуре белка, помогает нам лучше понять его функцию и важность для живых организмов. Ответы 1. Хранится в ядре, синтез РНК. Автор: joker66. 2. В какой структуре хранится информация о первичной структуре белка? Поэтому вся информация о белке хранится в ядре, а точнее только о первичной структуре, а уже первичной структурой опеределяется и дальнейшие свойства этого белка. Также информацию о первичной структуре белка можно найти в научных статьях и публикациях. DeepMind выпускает расширенную базу данных воссозданных ИИ структур всех известных белков, об этом объявила материнская компания Google Alphabet.
«Ситуация изменилась кардинально»: ИИ научился предсказывать структуру белка (Science, США)
То есть белки с одинаковой аминокислотной последовательностью сворачиваются всегда в одну и ту же трехмерную форму. Долгое время ученые могли определить структуру белка только после того, как он свернулся, используя при этом сложные и дорогостоящие методы. Однако около тридцати лет назад начались попытки предсказать трехмерную структуру белка: ученые пытались смоделировать ее, ориентируясь на то, из каких аминокислот состоит цепочка. На протяжении долгих лет никому не удавалось предсказать структуру белка, несмотря на то, что на эксперименты выделялось финансирование и организовывались специальные премии. Так продолжалось до тех пор, пока в 2021 году не произошел прорыв — две группы ученых создали пакет компьютерных программ, которые с применением методов искусственного интеллекта научились предсказывать структуру белков. Rosetta — проект добровольных вычислений, разработанный в лаборатории Бейкера при Вашингтонском университете и AlphaFold — программа на базе искусственного интеллекта, созданная в Google DeepMind. Это удивительно, ведь данные, которые раньше приходилось добывать годами работы в лаборатории, теперь можно получить за минуту с помощью расчета компьютера. Нейросеть предсказывает уже определенные структуры белков, имея в базе данных десятки тысяч структур. Это значит, что точность предсказания структуры белка на данный момент выше, чем точность прогноза погоды. Как работает программа Программы по предсказанию структуры белков, такие как Rosseta и AlphaFold, работают по похожему принципу. Фактически создатели программ обучили искусственный интеллект предсказывать, как свернется молекула на основе данных из базы уже определенных структур белков.
Программу тренируют узнавать элементы структуры, фактически создается огромный каталог, где указано, какие тенденции имеют те или иные участки из аминокислот. Простыми словами можно сказать, что программы были обучены методом перебора. Помимо этого, есть, к примеру Foldit — онлайн-головоломка об укладе белка. Игра является частью исследовательского проекта Вашингтонского университета, в ней люди могут по-разному укладывать или сворачивать молекулу, играя с ее формой. Игровой процесс не сложен, цепочка аминокислот в нем напоминает кубик Рубика, поэтому в исследовании принимали участие люди без биохимического образования: от школьников до водителей-дальнобойщиков. Гражданская наука Сказанное выше — хороший пример гражданской науки, когда в научный процесс интегрируются не только ученые, но и обычные люди.
Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме , кинезины — в противоположном направлении [85] [86].
Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам. Белки в обмене веществ[ править править код ] Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот , а также дополнительные нестандартные аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей [87]. Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа , которая катализирует первый этап в образовании лизина , метионина и треонина из аспартата , отсутствуют у животных. Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище.
Белки разрушаются в процессе пищеварения , который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса. Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии [88]. Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма. Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм. Основная статья: Сладкие белки Группа природных растительных белков, обладающих сладким вкусом.
Выделяются преимущественно из семян и плодов тропических растений, произрастающих в Африке и Азии.
Использование различных образцов для анализа первичной структуры белка позволяет получить ценные данные о его составе и устройстве. Эти данные могут быть использованы для изучения функций белка, в разработке лекарственных препаратов и в других областях биологии и медицины. Методы анализа первичной структуры белка Анализ первичной структуры белка включает в себя изучение порядка аминокислотных остатков в цепи белка. Для этого существуют различные методы и техники: Метод Описание Секвенирование Секвенирование дает информацию о последовательности аминокислот в белке. Существуют различные методы секвенирования, такие как Sanger-секвенирование и метод масс-спектрометрии. Картирование пептидов Картирование пептидов позволяет определить, какие аминокислоты присутствуют в белке и в каком порядке. Этот метод основан на химической разрезке белка и последующем анализе образовавшихся пептидов. Методы масс-спектрометрии Масс-спектрометрия позволяет определить массу и состав аминокислотных остатков в белке.
Порождение пептидов Порождение пептидов позволяет получить фрагменты белка для их последующего анализа. Примерами методов порождения пептидов являются ферментативное гидролизное разложение и разложение с помощью химических веществ.
Секрет последовательности аминокислотных остатков связан с их расположением и взаимодействиями в белке. Каждая аминокислота вносит свой вклад в формирование пространственной структуры белка и его функциональность. Малейшее изменение в последовательности может привести к значительным изменениям в свойствах белка. Примеры: — Замена аминокислоты глутамата на лизин в гемоглобине приводит к полной потере его способности переносить кислород. Понимание секретов последовательности аминокислотных остатков позволяет исследователям лучше понять структуру и функцию белка, а также разрабатывать новые методы лечения различных заболеваний. Глава 2: Где и как хранится информация о первичной структуре белка Информация о первичной структуре белка содержится в гене, который представляет собой участок ДНК. Ген состоит из нуклеотидов, и каждая тройка нуклеотидов называется кодоном. Кодон определяет конкретную аминокислоту, которая должна быть включена в белковую цепь.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка
Также геномика является активно развивающейся областью науки, которая позволяет понять принципы функционирования организмов и их эволюции. В настоящее время существуют различные методы секвенирования ДНК, которые позволяют получать информацию о геноме. С помощью секвенирования можно узнать последовательность нуклеотидов генома, а также обнаружить генетические изменения, которые могут влиять на здоровье организма. РНК РНК выполняет множество функций в организме, включая участие в синтезе белков, регуляцию генной экспрессии и передачу генетической информации между клетками. Одним из ключевых элементов в месте хранения информации о первичной структуре белка является транспортная РНК.
Транспортная РНК является молекулой, которая переносит аминокислоты, необходимые для синтеза белков, к рибосомам. Она обладает уникальной структурой, которая позволяет ей связываться с определенным аминокислотами и распознаваться рибосомой для правильного синтеза белка. Транспортная РНК также играет важную роль в определении последовательности аминокислот в белке, так как она преобразует информацию, содержащуюся в молекуле мессенджер-РНК, в соответствующую последовательность аминокислот. Использование молекул РНК для хранения информации о первичной структуре белка обеспечивает гибкость и эффективность в процессе синтеза белков, что является важным механизмом для жизнедеятельности клеток и организмов в целом.
Так, например, боковая цепь триптофана содержит 16 атомов, а в упрощённом виде их может быть всего два-три и только один — для менее объемных остатков. De novo фолдинг проводится в специальном силовом поле также упрощённом по сравнению, например, с используемыми в МД , оценивая огромное количество вариантов укладки сворачиваемой молекулы по значению потенциальной энергии. Идентификация конформации, значительно с «зазором» более «низкой» по потенциальной энергии, чем остальные, может служить признаком конца поиска — аналогично тому, как нативная конформация с некоторым отрывом отстоит от несвёрнутых промежуточных состояний. Конечно, кроме корректной функции потенциальной энергии, требуется преодолеть «комбинаторный взрыв», создаваемый парадоксом Левинталя. Очевидно, что перебрать все конформации, чтобы выбрать самую низкую по энергии, невозможно, а из-за слабого понимания механизмов сворачивания белка повторить тот «кратчайший путь», который ведёт к нативной структуре, на компьютере пока не удаётся. Чтобы как-то приблизиться к природному механизму сворачивания, исследователи пытаются выделить в последовательности моделируемого белка структурно консервативные фрагменты аналогичные тем, что в природе сворачиваются первыми и в дальнейшем уже остаются неизменными и как бы «собирают мозаику» из этих фрагментов. Эта процедура, тоже чрезвычайно ресурсоёмкая всё равно требуется перебрать астрономическое число вариантов! Рисунок 1. De novo фолдинг: предсказание пространственной структуры небольших белков. Программа Rosetta генерирует ансамбль моделей, получающихся после «сборки» структурно-консервативных фрагментов молекулы в специализированном силовом поле.
Короткие 4—10 аминокислотных остатков фрагменты последовательности моделируемого белка выступают «зародышами» структуры будущей модели причём в разных моделях они различаются и «перекрываются» , а конформацию этим фрагментам «назначают», используя конформации гомологичных фрагментов из белков с уже известной структурой. В этом смысле, de novo не является моделированием «заново» в полном смысле слова, но «заимствование» локальных структурных фрагментов такой небольшой длины в данном случае не считается использованием структуры белков-гомологов целиком. Сверху на рисунке показаны наложенные экспериментальная структура белка Hox-B1 красным и соответствующая низкоэнергетическая структура, предсказанная программой Rosetta синим. Видно практически идеальное совпадение конформаций ароматических остатков в центральной области белка. Внизу показана зависимость энергий моделей из полученного в расчёте ансамбля от среднеквадратичного отклонения СКО моделей от нативной структуры. Синим цветом показаны модели, сгенерированные из нативной структуры в качестве «контроля» и естественно получившиеся очень близкими к ней по значению СКО , чёрным — модели, созданные в процессе предсказания. Красной стрелкой отмечена модель, структура которой дана сверху. Этот факт иллюстрирует не очень высокую надёжность предсказаний в практических применениях — потому что в реальных задачах, когда предсказываемая структура действительно неизвестна, сравнивать СКО модели будет уже не с чем — руководствоваться придётся только значениями энергии. Разрабатываемая ими программа Rosetta уже неоднократно показывала себя с хорошей стороны в предсказании структуры белков небольшой длины рис. Похожий подход используется в программе TASSER [15] , где короткие структурные фрагменты «собираются» в специализированном силовом поле, а результат модель, предположительно близкая к нативной выбирается из ансамбля предсказаний с помощью идентификации наиболее плотного структурного кластера — являющегося, по мнению исследователей, «гнездом» физически реалистичных моделей.
Конечно, все эти мощности пошли не только на предсказание одной структуры — в исследование был включен не один белок. Эта ресурсоёмкость лишний раз подчёркивает, что понимание механизмов фолдинга находится не на высоте: способ направленно двигаться в сторону нативной структуры, не перебирая множества нереалистичных вариантов, пока не найден. Да и функции оценки потенциальной энергии часто дают промашки: ведь на одно удачное предсказание, становящееся поводом к публикации в одном из ведущих журналов [13—17] , приходится множество неудачных попыток!.. Но и для предсказаний с не очень высокой точностью находится своё применение: ведь упомянутые алгоритмы могут не только предсказывать структуру «с нуля», но и оптимизировать модель, если в качестве отправной точки задать экспериментальную структуру, требующую уточнения — например, ЯМР-модель или данные из криоэлектронной микроскопии. Кроме того, предсказание структуры всех белков подряд из какого-нибудь организма может помочь идентифицировать белки с ещё неизвестным типом укладки — чтобы экспериментаторы могли сконцентрироваться именно на них и «расшифровать» строение ещё одного структурного семейства. Итак, методики de novo фолдинга для небольших белков уже достигли определённой зрелости [17] , а возможность создать белок с не встречающимся в природе типом укладки «с нуля» [18] дополнительно подчёркивает потенциал этой области — ведь свернуться способна далеко не каждая последовательность! И тут на помощь приходит сама Природа — ведь белки не независимы друг от друга, и между ними есть «родственные» отношения! Предсказание структуры белков, использующее эти отношения, называется сопоставительным моделированием, или моделированием на основании гомологии. Сопоставительное моделирование «Вселенная» белков велика как уже было сказано, на сегодняшний день известно уже более пяти миллионов белков, идентифицированных в геномах множества организмов , но не безгранична. Многие белки имеют типичные мотивы пространственной организации — то есть, принадлежат к различным семействам, образуя «родственные» группы.
И, хотя «новый» белок приобретает другую функцию, а его последовательность понемногу эволюционирует и меняется, пространственная структура его остаётся до какого-то момента достаточно консервативной [20]! Эти наблюдения и являются основой методики предсказания пространственной структуры, называемой моделированием на основании гомологии. Моделирование на основании гомологии На настоящий момент моделирование по гомологии позволяет установить структуру более половины белков, чьё строение ещё неизвестно. Процесс моделирования по гомологии [22] , [23] включает несколько шагов рис. Решающим фактором, определяющим качество получаемых моделей, является степень гомологии или идентичности последовательностей моделируемого белка и шаблона. Высокая идентичность обозначает, что эволюционное расхождение обоих белков от общего «предка» произошло не настолько давно, чтобы эти белки утратили структурную общность. Рисунок 2. Парное выравнивание служит «инструкцией» программам, осуществляющим моделирование. Множественное выравнивание может быть полезно для выявления консервативных остатков во всём семействе показаны звёздочкой или отдельных подсемействах белков три верхних последовательности — рецепторы мелатонина. Множественное выравнивание и профили последовательностей позволяют идентифицировать более слабые гомологии, чем «обыкновенное» парное выравнивание.
Выравнивание проводят с помощью сервера CLUSTALW или его аналогов ; Построение модели заключается, главным образом, в «натягивании» последовательности моделируемого белка рецептора мелатонина MT1 на «остов» шаблона зрительного родопсина согласно выравниванию.
В этой работе участвует компьютерная сеть, состоящая из 128 процессоров машинного обучения; им удалось обучить алгоритм примерно на 170 тысячах известных белковых структурах. И это сработало! При анализе самых сложных белков алгоритм AlphaFold набрал в среднем 87 баллов, что на 25 баллов выше самых точных прогнозов, сделанных ранее.
Алгоритм даже справился с анализом структур белков, которые находятся в клеточных мембранах и отвечают за многие заболевания человека, однако, при этом, трудно поддаются изучению с помощью рентгеновской кристаллографии. Специалист в области структурной биологии Венки Рамакришнан Venki Ramakrishnan из Лаборатории молекулярной биологии Медицинского исследовательского совета, назвал полученный результат «ошеломляющим достижением в решении задачи предсказания структуры белка». По словам Джона Моулта, в конкурсе, проведенном в нынешнем году, все группы ученых продемонстрировали еще более точные результаты. Но если говорить об алгоритме AlphaFold, то по словам Андрея Лупаса, «ситуация изменилась радикально».
И Лупас поставил перед собой отдельную задачу: выяснить структуру мембранного белка вида архей представитель группы древних микроорганизмов. На протяжении десяти лет его исследовательская команда пыталась получить рентгенограмму кристаллической структуры этого белка. Но, по словам Лупаса, эту задачу решить не удалось. Однако, у алгоритма AlphaFold никаких проблем не возникло.
На выходе было получено подробное изображение трехкомпонентного белка с двумя спиралевидными ответвлениями посередине. Выданная алгоритмом модель позволила Лупасу и его коллегам разобраться в данных, полученных с помощью рентгенограммы; за полчаса они сравнили свои экспериментальные данные со структурой, предсказанной алгоритмом AlphaFold. Не понимаю, как им удалось это сделать». Одним из условий участия в эксперименте CASP, компания DeepMind наравне со всеми остальными группами согласилась раскрыть существенные детали своего метода с тем, чтобы и остальные группы могли его повторить.
Вторым этапом синтеза белка считается трансляция. Проистекают данные реакции в рибосомах, куда доставляется информация о структуре белка на иРНК. Процесс трансляции заключается в переносе и реализации генетической информации в виде синтеза белка. Зрелые молекулы иРНК, попав в цитоплазму, присоединяются к рибосомам и затем постепенно протягиваются через ее тело.
В каждый момент биосинтеза белка в клетке внутри рибосомы находится незначительный участок иРНК. Аминокислоты доставляются в рибосомы различными тРНК, которых в клетке несколько десятков. Трансляция белка наступает со стартового кодона АУГ. Из этой зоны всякая рибосома прерывисто, триплет за триплетом, перемещается по иРНК, что сопровождается увеличением полипептидной цепочки.
Количество аминокислот в белке соответствует числу триплетов иРНК. Встраивание аминокислот исполняется при содействии тРНК — главных агентов биосинтеза белка в организме. Цепь тРНК своей конфигурацией напоминает листик клевера. На вершине размещается особенный триплет — антикодон, который прикрепляется согласно принципу комплиментарности к конкретному кодону иРНК.
Рассмотрим последовательность ключевых процессов данного этапа биосинтеза белка. Молекула тРНК, несущая первостепенную аминокислоту, подходит к рибосоме и примыкает антикодоном к комплиментарному ей триплету. Впоследствии к данной рибосоме присоединяется второй комплекс из тРНК и аминокислоты. В итоге между аминокислотами зарождается пептидная связь.
Первая тРНК, сбросив аминокислоту, оставляет рибосому. Затем к сформировавшейся цепочке прикрепляется третья аминокислота, доставленная в рибосому собственной тРНК, потом четвертая и так далее. На этом образование данной белковой цепочки прекращается, а иРНК под действием ферментов распадаются на нуклеотиды. Всякий этап биосинтеза белка ускоряется подходящим ферментом и снабжается энергией за счет расщепления АТФ.
Большую роль в транспорте белка после его биосинтеза играет эндоплазматическая сеть. Образовавшиеся белки поступают в ее каналы, по которым перемещаются к определенным участкам клетки. Синтез белковых молекул протекает непрерывно и с большой скоростью: в одну минуту образуется примерно 50-60 тысяч пептидных связей. Синтез одной молекулы длится всего 3-4 секунды.
Для сравнения можно привести пример синтезированного искусственно белка инсулина.
Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно
В настоящее время наиболее точные предсказания структуры белка можно получить, если находится родственный ему белок с уже известной пространственной структурой. И чем выше будет степень родства двух белков, тем выше окажется точность модели. Еще одна интересная область структурной биоинформатики — молекулярное моделирование структур биологических макромолекул. Современные алгоритмы, использующие технологии параллельных вычислений на высокопроизводительных компьютерных кластерах, позволяют рассчитывать системы, состоящие из десятков тысяч атомов!
Это дает возможность в мельчайших деталях — на уровне отдельных атомов, исследовать эффекты влияния мутаций на структуру белка и характер взаимодействия его активных центров с метаболитами. В генной «паутине» Нужно отметить, что к концу XX в. В этом ключе взаимодействия между компонентами живых клеток принято описывать в виде графов, узлами которых являются биологическое компоненты гены, молекулы , а ребрами — взаимодействия между ними.
Такие графы, именуемые генными сетями, описывают координированно функционирующие группы генов, которые контролируют развитие всех фенотипических признаков организма Колчанов и др. Такое представление межгенных взаимодействий — удобная математическая модель: на основе анализа структуры графа можно получать информацию о различных особенностях функционирования живых систем. В структуре графа можно выделить ряд важных элементов, в частности, положительные и отрицательные обратные связи, циклы, каскады передачи сигналов и т.
В случае, когда параметры взаимодействий между компонентами генной сети известны например, оценены экспериментально , компьютерные программы позволяют построить кинетические модели, которые можно использовать для моделирования динамического поведения генных сетей, т. Такие модели, уже позволившие получить ряд новых интересных данных, касающихся влияния мутаций на функции живых систем Колчанов и др. В свете эволюции Сорок лет назад Ф.
Добржанский 1973 , один из основателей современной теории эволюции, отметил, что «в биологии ничто не имеет смысла кроме как в свете эволюции». Именно поэтому одна из основных областей применения информационных технологий в биологии — изучение молекулярной эволюции, которое заключается в построении моделей эволюции генов, учитывающих самые разные факторы: особенности структурной организации генов, пространственную структуру белков, взаимодействия белков с метаболитами, другими белками и ДНК, особенности функционирования генных сетей. Такие модели позволяют реконструировать эволюционную историю генов и белков, а на их основе эволюцию видов.
Современные модели накопления мутаций в геномных последовательностях используются для датировки эволюционных событий. Кроме того, модели эволюции позволяют оценивать влияние нуклеотидных и аминокислотных замен на структуру и функцию генов и кодируемых ими белков; это, в свою очередь, помогает оценивать влияние полиморфизмов, связанных с наследственными заболеваниями. Характер накопления мутаций в генах свидетельствует об их функциональной важности: более важные гены, как правило, накапливают мутации с меньшей частотой, чем менее важные.
В лаборатории эволюционной биоинформатики и теоретической генетики Института цитологии и генетики СО РАН Новосибирск проведен анализ эволюции генов, вовлеченных в функционирование клеточного цикла — одного из ключевых процессов, обеспечивающих рост и деление клеток. Контроль за этим процессом осуществляется семейством специфических белков — циклинов, которые в свою очередь вовлечены в целую сеть взаимодействий с другими генами. На основе реконструкции и сравнения генных сетей контроля клеточного цикла млекопитающих и грибов удалось выявить молекулярно-генетические механизмы эволюционного усложнения этой генной сети в процессе эволюции.
Во-первых, это массовые дупликации генов, существенно увеличивающих число белков циклинов и взаимодействующих с ними циклин-зависимых киназ , функционирующих в генной сети. Во-вторых, на поверхностных участках циклинов происходит накопление радикальных аминокислотных замен на стороне, противоположной месту их контакта с циклин-закисимыми киназами. На основе всех этих изменений происходит увеличение интенсивности белок-белковых взаимодействий и, как следствие, усложнение генной сети за счет существенного роста числа регуляторных петель с обратными связями Gunbin et al.
Экстрактор информации Бурное развитие экспериментальных методов исследований в биологии, биомедицине и биотехнологии сопровождалось резким скачком в объеме получаемых новых знаний и, как следствие, научных публикаций.
Однако на использование подобных методов уходят, порой, месяцы или годы; к тому же эти методы не всегда работают. Из более чем 200 миллионов известных белковых структур было расшифровано всего около 170 тысяч. В 1960-х годах ученые пришли к выводу, что, если удастся определить все связи, характерные для данной конкретной белковой последовательности, то можно будет предсказывать и пространственную структуру белка. Однако поскольку в каждом белке имеются сотни аминокислотных звеньев, взаимодействующими между собой разными способами, то в итоге получаем, что общее возможное число подобных структур в расчете на одну аминокислотную последовательность просто гигантское. За решение этой задачи взялись ученые-компьютерщики, но дела шли медленно. В 1994 году Джон Моулт вместе с коллегами дал старт масштабному эксперименту CASP, который проводится каждые два года. Участникам этого эксперимента раздаются аминокислотные последовательности около сотни белков, структура которых неизвестна. Одни группы ученых вычисляют структуру для каждой последовательности, в то время как другие группы определяют ее экспериментально. Затем организаторы эксперимента сравнивают расчетные прогнозы с результатами лабораторных исследований с помощью показателя измерения точности оценки GDT , который варьируется от нуля до ста.
По словам Моулта, считается, что при оценке выше 90 GDT расчетные прогнозы практически соответствуют экспериментальным. Уже в 1994 году ученые добились того, что предсказанные ими структуры небольших простых белков могли соответствовать экспериментальным результатам. Однако для более крупных и сложных белков результаты вычислений составили около 20 GDT — а это «полный провал», как выразился один из судей CASP Андрей Лупас Andrei Lupas , эволюционный биолог из Института биологии развития им. Макса Планка. К 2016 году соревнующиеся команды ученых набрали около 40 GDT для самых сложных белков в основном за счет анализа известных белковых структур, известных для CASP. Когда в 2018 году компания DeepMind впервые приняла участие в конкурсе, предложенный ею алгоритм под названием AlphaFold опирался на описанный выше метод сравнения теоретических и практических результатов.
Редупликация ДНК обеспечивает передачу наследственной информации из поколения в поколение. При участии РНК осуществляется реализация наследственной информации. АТФ — универсальное энергетическое вещество клетки. Где записана наследственная информация в виде днк? Как вы знаете, наследственная информация, копия которой хранится в каждой клетке организма, записана в молекулах ДНК, упакованных в 23 пары хромосом. Всего геном человека содержит около трех миллиардов "букв", которые можно "прочитать" с помощью секвенирования. Что в клетке несет наследственную информацию? Определение слова хромосома в словарях Как в клетке закодирована наследственная информация? Информация о первичной структуре белка закодирована в виде последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК — гене — единице наследственной информации организма. Каждая молекула ДНК содержит множество генов. Совокупность всех генов организма составляет его генотип.
Процесс трансляции шаг 1 Рис. Процесс трансляции шаг 2 Рис. Процесс трансляции шаг 3 Рис. Процесс трансляции шаг 4 Рис. Биосинтез белка общая схема Так постепенно наращивается белковая цепочка, в которой аминокислоты располагаются в строгом соответствии с локализацией кодирующих их триплетов в молекуле иРНК. Синтез полипептидных цепей белков по матрице иРНК называется трансляцией рис. В клетках растительных и животных организмов белки непрерывно обновляются. Интенсивность синтеза тех или иных специфических белков определяется активностью соответствующих генов, с которых «считывается» иРНК. Следует отметить, что не все гены функционируют одновременно: активность проявляют лишь те, которые кодируют информацию о структуре белков, необходимых для жизнедеятельности организма в данный момент. Понравилась статья?
Биосинтез белка
Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. Именно это вещество отвечает за синтез белка, наследственность и прочее. Однако, из трехмерной структуры можно получить информацию о первичной структуре белка путем извлечения последовательности аминокислот из координат атомов. Структура закодированного белка. Информация о первичной структуре белка закодирована в виде. Хранится в ядре, синтез РНК.
Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
3. Где хранится информация о структуре белка. Правильный ответ здесь, всего на вопрос ответили 1 раз: где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Однако, из трехмерной структуры можно получить информацию о первичной структуре белка путем извлечения последовательности аминокислот из координат атомов.
Где хранится генетическая информация в клетке?
Эти методы обучаются на известных структурах белков и используют алгоритмы для выявления закономерностей и шаблонов в данных. Методы машинного обучения могут быть эффективными для предсказания структуры белков, особенно когда доступно большое количество данных. Все эти алгоритмы имеют свои преимущества и ограничения, и часто используются в комбинации для достижения наилучших результатов предсказания структуры белков. Оценка качества предсказания структуры белков Оценка качества предсказания структуры белков является важным шагом в биоинформатике. Она позволяет определить, насколько точно предсказанная структура соответствует реальной структуре белка. Существует несколько методов и метрик, которые используются для оценки качества предсказания структуры белков. RMSD измеряет среднеквадратичное отклонение между атомами предсказанной структуры и реальной структуры белка. Чем меньше значение RMSD, тем более точное предсказание структуры белка. GDT измеряет сходство между предсказанной и реальной структурами белка, учитывая не только RMSD, но и другие факторы, такие как количество совпадающих атомов и их расстояние друг от друга. Высокое значение GDT указывает на более точное предсказание структуры белка. Методы оценки качества Для оценки качества предсказания структуры белков используются различные методы.
Один из таких методов — сравнение предсказанной структуры с экспериментально определенной структурой белка. Если предсказанная структура белка близка к экспериментально определенной структуре, то можно сделать вывод о высоком качестве предсказания. Другой метод — сравнение предсказанной структуры с другими предсказанными структурами. Если предсказанная структура белка близка к другим предсказанным структурам, то можно сделать вывод о высоком качестве предсказания. Ограничения оценки качества Оценка качества предсказания структуры белков имеет свои ограничения. Во-первых, она зависит от доступности экспериментально определенных структур белков. Если таких структур недостаточно, то оценка качества может быть неполной или неточной. Во-вторых, оценка качества может быть влияна различными факторами, такими как размер белка, наличие гибких областей и наличие посттрансляционных модификаций. Эти факторы могут вносить дополнительные сложности в оценку качества предсказания структуры белков. В целом, оценка качества предсказания структуры белков является важным инструментом в биоинформатике.
Она позволяет определить, насколько точно предсказанная структура соответствует реальной структуре белка и помогает улучшить методы предсказания структуры белков. Применение предсказания структуры белков Предсказание структуры белков имеет широкий спектр применений в биоинформатике и молекулярной биологии. Вот некоторые из них: Понимание функции белков Структура белка тесно связана с его функцией. Предсказание структуры белка позволяет узнать, какие регионы белка могут быть вовлечены в связывание с другими молекулами, какие активные сайты могут быть ответственны за каталитическую активность, и какие домены могут выполнять различные функции. Это помогает исследователям понять, как работает белок и как он взаимодействует с другими молекулами в клетке. Дизайн лекарственных препаратов Предсказание структуры белков играет важную роль в разработке новых лекарственных препаратов. Знание структуры целевого белка позволяет исследователям разработать молекулы-ингибиторы, которые могут связываться с активными сайтами белка и блокировать его функцию. Это может быть полезно при лечении различных заболеваний, таких как рак, инфекции и неврологические расстройства.
Строение глобулы Скручивание — удивительный процесс.
Здесь начинают взаимодействовать очень очень-очень! Представьте, что тридцатый остаток взаимодействует с триста семидесятым. При этом все настолько предопределено первичной структурой, что радикалы взаимодействуют максимально точно. А взаимодействий ведь не мало! Кстати о них, какими они бывают: Водородные связи — куда уж без них. Гидрофобное слипание — ведь глобула прячет свои гидрофобные остатки, так что они взаимодействуют друг с другом. Ионные связи — между разнозаряженными радикалами. Ковалентная связь между остатками цистеина дисульфидная — самая прочная. Связи, которые стабилизируют глобулу Про все эти связи у меня есть статейка ;] Ещё раз сказу, что здесь взаимодействуют только радикалы.
Когда глобула сложилась в пространстве, то всю эту сложную структуру называют конформацией получается, что конформация — это положение атомов друг относительно друга в пространстве. Есть еще кое-что интересное: посмотрите на связи, которые образуют эту структуру. Большая часть из них — это силы слабого взаимодействия между молекулами. Это значит, что они очень легко рвутся, даже простого повышения температуры на несколько градусов хватит для того, чтобы эти связи разорвались. Как выйти из такого положения такой большой молекуле? Дело в том, что таких связей настолько много, что существует конформационная лабильность. По сути это означает, что некоторые связи могут рваться, а другие тут же образовываться. Какой можно сделать вывод из всего этого? Не стоит думать о третичной структуре белка, как о чем-то статичном.
Представьте ее как дом, который меняет свой цвет при повышении или понижении температуры, еще он может менять свой размер в зависимости от того идет дождь или нет. Какой странный дом…. В таком долго не проживешь. Некоторые участки глобулы такие чсвшники, что собираются отдельно от всей остальной молекулы. Эти части называются доменами. Домен собирается в мини-третичную структуру самостоятельно, их даже может быть несколько. Чаще всего они имеют какую-то важную задачу, например, входят в состав активного центра. Строение активного центра Стоп-стоп-стоп. Это тиво еще такое?
Ты про это ничего не говорил. Точно, помните мы сказали, что с этого уровня белок начинает пахать? А задача глобулы — это связать что-то, опять же грубо. Так вот, как она все это делает? Да-да, через активный центр, такие вы умные конечно… В чем прикол активного центра? Он должен соответствовать молекуле, с которой будет взаимодействовать. Это называется комплементарностью. Не путать с комплиментами. Активный центр — это замок, а другая молекула — ключ, которые должны подходить друг другу.
Такие вот соулмейты. Хотя к некоторым активным центрам могут подходить много ключиков. Связи, которые образуются в активном центре — слабые: чаще всего ионные, водородные и Ван-дер-Вальсовы. Но иногда могут быть и ковалентными, но не будем забегать вперёд — об этом мы поговорим, когда будем разбирать ферменты. Ну а теперь, как все это работает. В активном центре располагается уникальная последовательность аминокислот, допустим там будет две положительнозаряженных и две отрицательнозаряженных аминокислоты. А у молекулы, с которой происходит взаимодействие, будет: две отрицательных группы и две положительных. Форма молекулы совпадает с формой активного центра. Кстати, у молекулы, которая взаимодействует с активным центром тоже есть свое название — лиганд.
Надоели уже эти названия? Мне тоже… Строение активного центра и его взаимодействие с лигандом Ах, да — вся третичная структура определяется первичной…. Я знаю, что вы запомнили, но хочу немного понадоедать. Эти связи образуются между радикалами. Четвертичная структура белка Последняя, но самая большая! Не пугайтесь, только по размеру. Она есть не у всех белков, некоторые прекрасно работают в виде третичной структуры и не парятся. Но представьте, что мы возьмем несколько третичных структур и как соединим их вместе. Пусть их будет 4 штуки, берем 4 шарика и соединяем их.
Получаем четвертичную, но не из-за того, что мы взяли 4 шарика…. Эти шарики комплементарны друг другу в участках связывания — не активный центр, но чем-то похоже. Таких участков связывания много, поэтому ошибиться и не узнать своего товарища очень трудно. Каждая глобула, которую мы взяли — это отдельная полипептидная цепь. Прочитай это еще раз. До этого все касалось только одной полипептидной цепи, а теперь их несколько. Такая цепь называется мономером или субъединицей , а при соединении мономеров образуется олигомер. Так что вся большая молекула — это олигомер. Четвертичная структура белка Какие связи все это стабилизируют?
Чаще всего это водородные, ионные и Ван-дер-Вальсовы, так как каждый мономер прячет свои гидрофобные остатки вглубь молекулы, то они образуются редко. Получается, что четвертичную структуру стабилизируют силы слабого взаимодействия, ковалентных связей здесь почти никогда не бывает — очень редко могут быть дисульфидные. Поэтому можем спокойно забить на них. В чем отличие четвертичной структуры от третичной?
При биосинтезе белка транскрипция способна совершаться синхронно на некоторых генах одной хромосомы, а также на генах, размещенных на разных хромосомах. В следствие обмена генетической информацией формируется иРНК с последовательностью нуклеотидов, являющихся верной копией матрицы ДНК. Синтезированная в ядре иРНК отделяется от своей матрицы и через поры ядерной оболочки поступает в цитоплазму, где прикрепляется к малой субъединице рибосом.
Начало и конец синтеза всех типов РНК строго зафиксирован специальными триплетами, выполняющими функцию «знаков препинания». Вторым этапом синтеза белка считается трансляция. Проистекают данные реакции в рибосомах, куда доставляется информация о структуре белка на иРНК. Процесс трансляции заключается в переносе и реализации генетической информации в виде синтеза белка. Зрелые молекулы иРНК, попав в цитоплазму, присоединяются к рибосомам и затем постепенно протягиваются через ее тело. В каждый момент биосинтеза белка в клетке внутри рибосомы находится незначительный участок иРНК. Аминокислоты доставляются в рибосомы различными тРНК, которых в клетке несколько десятков.
Трансляция белка наступает со стартового кодона АУГ. Из этой зоны всякая рибосома прерывисто, триплет за триплетом, перемещается по иРНК, что сопровождается увеличением полипептидной цепочки. Количество аминокислот в белке соответствует числу триплетов иРНК. Встраивание аминокислот исполняется при содействии тРНК — главных агентов биосинтеза белка в организме. Цепь тРНК своей конфигурацией напоминает листик клевера. На вершине размещается особенный триплет — антикодон, который прикрепляется согласно принципу комплиментарности к конкретному кодону иРНК. Рассмотрим последовательность ключевых процессов данного этапа биосинтеза белка.
Молекула тРНК, несущая первостепенную аминокислоту, подходит к рибосоме и примыкает антикодоном к комплиментарному ей триплету. Впоследствии к данной рибосоме присоединяется второй комплекс из тРНК и аминокислоты. В итоге между аминокислотами зарождается пептидная связь. Первая тРНК, сбросив аминокислоту, оставляет рибосому. Затем к сформировавшейся цепочке прикрепляется третья аминокислота, доставленная в рибосому собственной тРНК, потом четвертая и так далее. На этом образование данной белковой цепочки прекращается, а иРНК под действием ферментов распадаются на нуклеотиды. Всякий этап биосинтеза белка ускоряется подходящим ферментом и снабжается энергией за счет расщепления АТФ.
Большую роль в транспорте белка после его биосинтеза играет эндоплазматическая сеть.
А транспортирует аминокислоты В участвует в процессе транскрипции Г образуют полисомы Ответ 31122 1. Найдите три ошибки в приведённом тексте. Укажите номера предложений, в которых они сделаны. Ответ 235 2. Найдите три ошибки в приведенном тексте «Реакции матричного типа».
Биосинтез белка
Информация о структуре белка хранится в базах данных, таких как Protein Data Bank (PDB) и RCSB PDB. Нобелевский лауреат Ричард Хендерсон о структуре мембранных белков, экспериментах с электронной криомикроскопией и структурной биологии. Информация о структуре белка хранится в базах данных и репозиториях, специально созданных для этой цели. Белки хранят информацию. Где хранится информация о структуре белка? (ДНК).
Где хранится генетическая информация в клетке?
Именно это вещество отвечает за синтез белка, наследственность и прочее. У эукариот генетический материал хранится в ядре. У прокариот ядра нет, а ДНК перемещается свободно внутри клетки.
Одним из наиболее популярных ресурсов является база данных UniProt, которая содержит информацию о белках, их последовательности и функциональных свойствах. Ресурс также предлагает инструменты для анализа белковых последовательностей и предсказания их функций. PDB предоставляет доступ к 3D-структурам белков, полученных с помощью методов рентгеноструктурного анализа и ядерного магнитного резонанса. Ресурс позволяет исследователям изучать взаимодействия белков, предсказывать их функции и разрабатывать новые лекарственные препараты. Кроме того, существуют и другие биоинформационные ресурсы, такие как NCBI National Center for Biotechnology Information , которые предлагают широкий спектр инструментов для анализа генетической информации. Использование биоинформационных ресурсов стало неотъемлемой частью работы биологических исследователей. Они позволяют собирать и анализировать огромное количество данных, что помогает расширять наши знания о биологических процессах и разрабатывать новые подходы к лечению различных заболеваний. Онлайн-каталоги белков В онлайн-каталогах белков можно найти информацию о белках различных организмов, включая человека, животных, растений и микроорганизмов.
Каталоги содержат данные о последовательности аминокислот, структуре белка, его функциях, взаимодействиях с другими молекулами и классификации. Онлайн-каталоги белков являются ценным источником информации для исследователей в области биоинформатики, биохимии, молекулярной биологии и медицины. Они позволяют искать и анализировать данные о конкретных белках, а также проводить сравнительные анализы между различными белками и их структурами. Такие анализы могут помочь в понимании функций белков, их роли в биологических процессах и развитии заболеваний. Кроме того, онлайн-каталоги белков могут быть использованы для предсказания структуры белка на основе его последовательности аминокислот. Вместе с тем, онлайн-каталоги белков являются полезным инструментом для студентов и обучающихся в области биологии и биоинформатики. Они позволяют ознакомиться с различными белками, их функциями и ролями в живых организмах. Также они обеспечивают доступ к актуальным и проверенным данным, которые могут быть использованы в учебных целях и научных работах. Примеры онлайн-каталогов белков: UniProt — каталог, содержащий информацию о белках различных организмов Protein Data Bank PDB — база данных, содержащая информацию о трехмерной структуре белков ExPASy — интернет-ресурс, предоставляющий доступ к различным инструментам и базам данных по белкам Оцените статью.
Lyubov11rus 28 апр. Единорогlvl80 28 апр. Объяснение : Плауны являются пищей для животных и служат пищей даже для коренных народов мира... Elena030683 28 апр. Какие ткани? Igorek1403 28 апр.
Это очень древняя форма организмов. Полагают, что они возникли около 1..
Например, база данных SignalP содержит информацию о сигнальных пептидах, которые участвуют в регуляции белковой транспортной системы. InterPro предлагает анализ функциональных характеристик белков и выявление их функ Национальные и международные ресурсы Существует несколько национальных и международных баз данных и ресурсов, где можно найти информацию о первичной структуре белка: Protein Data Bank PDB : международная база данных, содержащая информацию о структуре белков, нуклеиновых кислот и других биомолекул. Universal Protein Resource UniProt : международная база данных, объединяющая информацию о белках из разных источников, включая информацию о первичной структуре. Российский институт биомедицинской химии РИБХ : национальный ресурс, предоставляющий доступ к информации о биологически активных веществах, включая структуру белков.
Банк белковых последовательностей ББП : национальная база данных, содержащая информацию о белках и их последовательностях. Национальные и международные ресурсы предоставляют возможность искать информацию о первичной структуре белка по его названию, аминокислотной последовательности или другим характеристикам. Ссылки на геномные базы данных Для получения информации о первичной структуре белков, можно обратиться к различным геномным базам данных. Эти базы данных содержат информацию о последовательностях генов и белков, а также о их аминокислотной последовательности. Одной из самых популярных геномных баз данных является «UniProt». В ней хранится огромное количество информации о белках, включая их первичную структуру.
Вы можете найти нужную вам информацию, используя поисковую строку на главной странице сайта. В PDB доступны данные о трехмерной структуре белков, а также о последовательностях аминокислот. Если вы ищете информацию о специфическом белке, то можно воспользоваться базами данных, посвященными конкретным видам организмов.