Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка?
Генетическая информация состоит из последовательности нуклеотидов, которая определяет последовательность аминокислот в белке. Транскрипция является первым шагом в синтезе белка и происходит в ядре клетки. В процессе транскрипции ДНК преобразуется в молекулу РНК, которая содержит информацию о последовательности аминокислот. Эта РНК-молекула, называемая мРНК, затем покидает ядро и направляется к рибосомам, где происходит дальнейшая обработка и синтез белка. Трансляция является вторым шагом в синтезе белка и происходит на рибосомах. На основании последовательности нуклеотидов в мРНК, рибосома считывает триплеты нуклеотидов, называемые кодонами, и прикрепляет соответствующую аминокислоту к текущей цепочке. Таким образом, формируется конкретная последовательность аминокислот, определяющая первичную структуру белка.
Важно отметить, что первичная структура белка несет информацию о его функции и влияет на его дальнейшую трехмерную структуру. Любые изменения в последовательности аминокислот могут привести к изменениям в структуре и функции белка, что может привести к нарушению нормального функционирования организма.
Глава 2: Где и как хранится информация о первичной структуре белка Глава 1: Основные принципы формирования первичной структуры белка Трансляция начинается с прочтения последовательности триплетов, называемых кодонами, в молекуле мРНК.
Кодон представляет собой комбинацию трех нуклеотидов и определяет, какая аминокислота будет включена в цепочку белка. За декодирование кодонов отвечает рибосома — специализированная молекула, связывающая мРНК и транспортные молекулы аминокислот, трансферрными РНК. В процессе трансляции рибосома считывает последовательность кодонов мРНК и, сопоставляя их с соответствующими аминокислотами, осуществляет синтез полипептидной цепи.
Когда рибосома достигает стоп-кодона, синтез белка завершается. Процесс формирования первичной структуры белка включает в себя не только прочтение последовательности кодонов, но и посттрансляционные модификации. Некоторые аминокислоты могут быть изменены или удалены из полипептидной цепи, а также карбоксильные группы могут быть модифицированы добавлением химических групп.
Важно отметить, что первичная структура белка является первым и основным уровнем организации белковой молекулы.
А транспортирует аминокислоты В участвует в процессе транскрипции Г образуют полисомы Ответ 31122 1. Найдите три ошибки в приведённом тексте. Укажите номера предложений, в которых они сделаны. Ответ 235 2. Найдите три ошибки в приведенном тексте «Реакции матричного типа».
Также стоит отметить базы данных, специализирующиеся на конкретных классах белков или определенных организмах. Например, база данных «Ensembl» сосредоточена на геномах различных организмов, включая человека, и представляет информацию о белках, кодируемых этими генами. Белковые базы данных играют важную роль в научных исследованиях и медицине, предоставляя доступ к информации о белках и их характеристиках. Они помогают ученым и исследователям расширять свои знания о белках и использовать их в различных областях, таких как разработка новых лекарств, изучение заболеваний и создание новых методов лечения. Геномные базы данных Геномные базы данных представляют собой специализированные онлайн-ресурсы, в которых хранится информация о первичной структуре белка. Они содержат данные о последовательности аминокислот, а также о генетической информации, кодирующей белок. Одной из самых популярных геномных баз данных является UniProt, который интегрирует информацию из различных источников и предоставляет комплексные данные о белках. В UniProt можно найти информацию о последовательности аминокислот, генетической информации, структуре и функции белка, а также о его взаимодействии с другими молекулами. Она содержит огромное количество данных о белках, включая их последовательность аминокислот, структуру, функцию, экспрессию и их взаимодействие с другими молекулами. В ней можно найти информацию о трехмерной структуре белков, а также о взаимодействии белков с другими молекулами.
Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
2. Как называется участок хромосомы, хранящий информацию об одном белке? Найди верный ответ на вопрос«1. В какой молекуле хранится информация о первичной структуре белка? Нобелевский лауреат Ричард Хендерсон о структуре мембранных белков, экспериментах с электронной криомикроскопией и структурной биологии. Структура закодированного белка. Информация о первичной структуре белка закодирована в виде. Белки хранят информацию. Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической. Информация о первичной структуре белка хранится в. Наследственная информация о первичной структуре белка.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка?
То же самое касается болезни Альцгеймера , путь распространения которой пролегает через нарушение связи между нейронами, особенными клетками, которые обрабатывают и передают электрические и химические связи между областями мозга. Это приводит к смерти клеток мозга и накоплению двух типов белка, амилоида и тау. Точное взаимодействие между этими двумя белками в значительной степени неизвестно. Одна из трудностей диагностики болезни Альцгеймера заключается в том, что у нас нет надежного и точного способа измерения этих белковых накоплений на ранних стадиях заболевания. AlphaFold 2 поможет диагностировать болезнь Альцгеймера на более ранних стадиях и даст возможность для создания нужного лекарства. Это важнейшее открытие за последние 50 лет, — говорит Джон Моулт, биолог из Университета Мэриленда, который стал соучредителем CASP в 1994 году с целью разработки вычислительных методов для точного предсказания структур белков. Возможность точно предсказать структуру белков по их аминокислотной последовательности станет огромным благом для медицины. Это значительно ускорит исследования по пониманию строительных блоков клеток и позволит быстрее и эффективнее открывать новые лекарства.
Подпишитесь на нас в Яндекс. Дзен , чтобы получить доступ к закрытым материалам, которые не публикуются даже на сайте. Как еще может использоваться AlphaFold 2 AlphaFold 2 вряд ли сделает ненужными лаборатории, которые используют экспериментальные методы для определения структуры белков. Но алгоритм показал, что менее качественные и простые для сбора экспериментальные данные — это все, что нужно для создания хорошей структуры белка. Я думала, что эта проблема не будет решена при моей жизни, — говорит Джанет Торнтон, биолог из Европейской лаборатории молекулярной биологии.
При этом каждый ген, входящий в молекулу ДНК, определяет свойство какого-то одного белка. А теперь, внимание, важное определение. Запомни его обязательно: Генетический код — это система записи информации о последовательности расположения аминокислот в белках с помощью последовательности расположения нуклеотидов в иРНК. Генетический код обладает следующими свойствами: Триплетность: каждая аминокислота кодируется тремя расположенными подряд нуклеотидами. Последовательность из трёх нуклеотидов называется триплетом, или кодоном. Всего их 64. При этом в кодировании аминокислот принимают участие 61 из них. Зачем нужны ещё три кодона? Об этом расскажу чуть ниже. Универсальность: генетический код един для всех живых организмов — от прокариот до человека.
Запасающая функция белка. Гормоны белковой природы функции. Функции запасных белков. Строение простых белков. Строение белковых молекул кратко. Строение белковых молекул. Структуры белка. Структура и функции белков. Строение белков, структуры и функции. Структуры белков и их функции. Биология - строение, свойства, функции белков. Денатурация белка структуры. Биологическая роль денатурации белка. Денатурация первичной структуры белка. Денатурация белка реакция. Четвертичная структура молекулы белка. Четвертичная структура белка четвертичная. Четвертичная структура белка. Четвертичная структура белка это в биологии. Что такое обратимая денатурация структура белка. Денатурация белка. Денатурация нарушение природной структуры белка. Обратимая денатурация белка. Белки первичная вторичная третичная четвертичная структуры. Первичная вторичная и третичная структура белков. Структура белков первичная вторичная третичная четвертичная. Белки первичная вторичная третичная структуры белков. Первичная структура белка 10 класс. Что такое первичная структура белка биология 10 класс. Структура белки биология 10 класс. Третичная структура белка биополимер. Белки биополимеры мономерами. Биополимеры белки строение функции. Биологические полимеры белки их структура и функции. Нуклеиновые кислоты хранение и передача наследственной информации. Строение нуклеиновых кислот биология 10 класс. Нуклеиновые кислоты состоят из. Структура белка глобулярные белки. Третичная глобулярная структура белка. Глобулярные белки структура. Третичная структура белков форма. Вторичная структура белка имеет вид спирали. Вторичная структура белков функции. Вторичная функция белка. Структуры белков 9 класс. Какого строение и функции РНК. Строение структуры функции белка клетки. Строение и функции хромосомы эукариотической клетки. Белковая структура ДНК. ДНК белок строение. Денатурация куриного белка. Яичный белок денатурация. Денатурация сопровождается изменениями важнейших свойств белка. Роль нуклеиновых кислот в передаче генетической информации. Роль ДНК В передаче наследственной информации. Роль белков в передаче наследственной информации. Вторичная структура белковых молекул. Вторичная структура белка связи. При денатурации белков происходит:. Денатурация белка и коагуляция белка. Белки подвергаются. Альфа спираль вторичной структуры белка.
Одним из наиболее популярных источников данных о первичной структуре белков является база данных UniProt. UniProt содержит информацию о миллионах белков из различных организмов и предоставляет доступ к их аминокислотной последовательности, аннотациям, функциональным доменам и другим свойствам. PDB хранит данные о трехмерной структуре белков и других биомолекул. Однако, из трехмерной структуры можно получить информацию о первичной структуре белка путем извлечения последовательности аминокислот из координат атомов. Существует также несколько программ и веб-инструментов, которые позволяют анализировать и предсказывать первичную структуру белков на основе различных алгоритмов и методов. Таким образом, получение информации о первичной структуре белка возможно с использованием различных баз данных, программ и веб-инструментов, которые предоставляют доступ к данным о последовательности аминокислот белков и их свойствам. Белковые базы данных Для хранения информации о первичной структуре белка существуют специальные базы данных, которые собирают, хранят и предоставляют доступ к этим данным. Белковые базы данных играют важную роль в современной биоинформатике и молекулярной биологии, обеспечивая ученым и исследователям доступ к сведениям о тысячах и миллионах белков. Одной из самых популярных и пользующихся широким признанием баз данных является «UniProt». В этой базе собраны данные о белках, их аминокислотных последовательностях, строении, функциях и других характеристиках.
Типы информации о первичной структуре белка
- Ответы: Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез...
- Научные статьи и публикации
- Рекомендуемые сообщения
- Урок: «Биосинтез белка» | Контент-платформа
- Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
- Ключ и замок
Популярно: Биология
- Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
- Описание механизма передачи информации
- Генетический код. Биосинтез белка • СПАДИЛО
- Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
- Другие вопросы:
- Основные источники информации
Биосинтез белка
Синтезированная таким образом молекула и-РНК двигается к месту синтеза белка. Определение 3 Процесс переноса и-РНК из ядра к месту синтеза белка называется трансляцией. Механизм биосинтеза белка Сам синтез белковых молекул происходит на мембранах ЭПС эндоплазматической сетки. Органеллой , ответственной за синтез белка является рибосома.
Рибосомы «нанизываются» на молекулу и-РНК, образуя полисому. Т-РНК имеет форму «трилистика». В его верхушке находится триплет нуклеотидов так называемый антикодон.
Денатурация первичной структуры белка. При денатурации разрушается первичная структура белка. Разрушение первичной структуры белка. Третичная структура белка структура белка. Какие связи в третичной структуре белка. Третичная структура белка это:третичная структура белка это. Форма молекулы третичной структуры белка. Четвертичная структура молекулы белка. Какими связями образована четвертичная структура белка.
Строение вторичной структуры белка. Вторичная структура белка химия. Вторичная третичная и четвертичная структура белка. Структуры белка первичная вторичная третичная четвертичная. Связи в первичной вторичной и третичной структуре белка. Первичная и вторичная структура белка. Первичная структура белка пространственная. Первичная структура белка связи. Складчатая структура белка.
Первичная структура белка водородные связи. Водородные связи во вторичной структуре белка. Способы укладки белков. Образование водородных связей в структуре белка. Водородные связи в структуре белка. Домены в структуре белка gag-Pol polyprotein. Белок reg 3 строение. Белки строение. Состав белка.
Вторичная структура белка глобула. Четвертичная структура белка биохимия. Четвертичная структура белка связи. Четвертичная структура белка химические связи. Форма четвертичной структуры белка. Вторичная структура полипептидной цепи. Строение полипептидной цепи биохимия. Вторичная структура белковых молекул имеет вид спирали. Спиралевидная структура белковых молекул.
Структура и функции белков. Строение и функции белков в организме человека. Белок структура строение функции. Строение и функции структуры белка.. Белки первичная структура вторичная третичная. Структура белка первичная вторичная третичная четвертичная белка. Связи во вторичной и третичной структуре белка. Водородные связи в третичной структуре белка. Третичная структура белка связи.
Денатурация белка структура белков. Необратимая денатурация белка схема. Структура белковой молекулы денатурация ренатурация. Белки структура белков денатурация.
База данных белковых структур AlphaFold, которая находится в свободном доступе для научного сообщества, была расширена с почти одного миллиона белковых структур до более чем 200 миллионов структур, охватывающих почти каждый организм на Земле , чей геном был секвенирован. Расширение включает в себя предсказанные формы для самого широкого круга видов, включая растения, бактерии, животных и другие организмы, открывая новые направления исследований в области наук о жизни. Демис Хассабис, основатель и генеральный директор DeepMind, сказал: «Мы были поражены скоростью, с которой AlphaFold уже стал важным инструментом для сотен тысяч ученых в лабораториях и университетах по всему миру. В декабре 2020 года AlphaFold был признан организаторами Критической оценки прогнозирования структуры белка Casp решением 50-летней грандиозной задачи прогнозирования структуры белка. В то время он продемонстрировал, что может точно предсказать форму белка в масштабе и за минуты с точностью до атома. База данных работает как интернет-поиск белковых структур, предоставляя мгновенный доступ к предсказанным моделям.
Двух белков с разной пространственной при одинаковой первичной структуре быть не может хотя суть природы прионов мне при этом тезисе неясна. Если все так и есть, то у меня появились еще дополнительные вопросы по биосинтезу белка, которые, наверное, стоит вынести в отдельные ветки форума. Позволю себе внести некоторые дополнения. По поводу первого пункта: Может быть кого-то огорчу, но первичная структура вовсе не однозначно определяет структурную организацию на более высоких уровнях.
Структура белка
Новости Новости. Первичная структура белка представляет собой уникальную последовательность аминокислот, которая определяется его генетической информацией. Информация о структуре белков «записана» в ДНК в виде последовательности нуклеотидов. В процессе транскрипции она переписывается на синтезирующуюся молекулу мРНК, которая выступает в качестве матрицы в процессе биосинтеза белка. 1.в ДНК. зашифрована в последовательности четырёх азотистых оснований. попадать посредством отшнуровываний выпячиваний и выростов ядерной оболочки. рипция.
Где хранится информация о структуре белка
Также они могут применяться для ускоренного получения новых лекарственных препаратов. Все белковые структуры, распутанные AlphaFold, находятся в открытом доступе. По словам представителей DeepMind, сейчас с базой данных могут работать свыше 500 тысяч исследователей из 190 стран. Этим летом нейросеть DeepMind показала , что способна решать не только научные задачи, но и социально-экономические проблемы общества. ИИ разработал самый справедливый механизм распределения богатства, который наилучшим образом учитывает интересы общества и его членов.
Также по теме.
Методы исследования Откуда берется информация о первичной структуре белка Информация о первичной структуре белка, то есть о последовательности аминокислот в полипептидной цепи, может быть получена из различных источников и с использованием различных методов исследования. Одним из основных источников информации о первичной структуре белка является база данных белков, такая как Банк белков Protein Data Bank — PDB , где хранятся данные о множестве экспериментально определенных структур белков. В базе данных PDB можно найти информацию о последовательности аминокислот в белке, а также о его структуре, свойствах и взаимодействиях с другими молекулами. Другим источником информации являются научные статьи и публикации, в которых описываются результаты экспериментов по определению первичной структуры белков.
Сложность заключается в получении нужных количеств белка, подготовке препарата, пригодного для изучения дифракции рентгеновских лучей или ядерного магнитного резонанса в меченном изотопами образце, и в анализе данных. Каждый этап этой задачи часто требует уникального подхода и поэтому не может быть полностью автоматизирован. Особенно сложно охарактеризовать структуру белков, образующих сложные молекулярные комплексы, и интегральные белки биологических мембран составляющих до трети от общего числа белков в большинстве организмов. Поэтому, даже с учётом того, что расшифровкой структур белков занимаются не только научные коллективы по собственной инициативе, но и международный консорциум PSI Protein Structure Initiative , задачей которого является максимально полная и широкая структурная характеризация всего белкового разнообразия в живом мире, число белков с известной структурой сравнительно невелико. Выход из сложившейся ситуации могут дать методики теоретического предсказания пространственной структуры, решающим преимуществом которых является сравнительно высокая скорость и низкая трудоёмкость получения моделей строения белков. Оборотной стороной этого преимущества оказывается «качество» моделей — точность предсказания, которая не всегда является достаточной для практически важных задач например, изучения взаимодействия рецептора с лигандами. Разумеется, работая с теоретически предсказанными моделями белков, надо критически относиться к полученным результатам и быть готовым к тому, что полученные результаты необходимо проверять с помощью независимых методов — что, в прочем, касается большинства научных областей, работа в которых ещё не превратилась в чистую технологию. Далее мы рассмотрим базовые теоретические предпосылки, делающие предсказание трёхмерного строения молекул белков возможным и в общем виде основные методики, использующиеся сегодня в этой области.
Фолдинг: возможно ли предсказать структуру белка на компьютере? Фолдинг — сворачивание белков и других биомакромолекул из развёрнутой конформации в «нативную» форму — физико-химический процесс, в результате которого белки в своей естественной «среде обитания» растворе, цитоплазме или мембране приобретают характерные только для них пространственную укладку и функции [6]. Фолдинг причисляют к списку крупнейших неразрешённых научных проблем современности — поскольку процесс этот далёк от окончательного понимания [7]. Само собой, парадокс Левинталя — кажущийся. Решение его заключается в том, что молекула, конечно, никогда не принимает подавляющего большинства теоретически возможных конформаций. Кооперативные эффекты фолдинга — одновременное формирование «зародышей» вторичной структуры, являющихся энергетически стабильными и уже не изменяющимися в процессе дальнейшего сворачивания — приводят к тому, что молекула белка находит «кратчайший путь» на воображаемой гиперплоскости потенциальной энергии к точке, соответствующей нативной конформации белка. Нативная конформация при этом отделена заметным «энергетическим промежутком» potential energy gap от подавляющего числа несвёрнутых форм, а ближайшая её «окрестность» очень «узкая», впрочем определяет естественную конформационную подвижность молекулы. Ограниченность понимания механизмов фолдинга связана ещё и с тем, что его сложно наблюдать экспериментально: это достаточно быстрый динамический процесс, «разглядывать» который нужно на уровне отдельных молекул!
И хотя сейчас уже проводят изучение сворачивания а точнее, разворачивания на отдельных молекулах [10] , это не пока не привело к принципиально новому уровню понимания механизма фолдинга — а ведь такое понимание могло бы дать эффективный алгоритм теоретического моделирования этого процесса. Биологические молекулы моделируют чаще всего с применением подхода эмпирических силовых полей [11] , позволяющего, в отличие от «абсолютно корректного» квантово-химического подхода см. Однако такое радикальное ускорение времени расчётов не может даваться даром: хотя многие компьютерные эксперименты в эмпирических силовых полях и дают реалистичные результаты, некоторые важнейшие для фолдинга кооперативные взаимодействия — такие как гидрофобный эффект или влияние молекул растворителя — не сводятся к парным взаимодействиям между отдельными атомами и не могут быть корректно учтены в этом подходе. Существует два основных препятствия тому, чтобы запустить моделирование молекулярной динамики МД какого-нибудь белка в необходимом окружении и «в кремнии» пронаблюдать фолдинг, получив в конце процесса желанную структуру. Во-первых, характерные времена сворачивания всё же находятся на уровне миллисекунд, а максимально достижимое время моделирования на данном этапе развития вычислительной техники редко превышает одну микросекунду. Но, даже если представить, что мы не ограничены в мощностях компьютеров, всё равно остаются сомнения в возможности современных энергетических функций эффективно справиться с фолдингом — точность этих функций, управляющих эволюцией молекулы внутри компьютера, может оказаться недостаточной для того, чтобы направить сворачивание в нужном направлении. Кроме того, алгоритм, моделирующий подвижность, может навсегда «зациклить» молекулу в локальном энергетическом минимуме, чего никогда не случается в реальном процессе сворачивания. Однако определённые успехи в моделировании фолдинга с помощью молекулярной динамики всё же есть: небольшие белки — вроде 36-аминокислотного фрагмента виллина — удаётся свернуть в МД длительностью около микросекунды, запуская расчёты на суперкомпьютере или в распределённой вычислительной сети [12].
Итак, использование метода молекулярной динамики как средства моделирования процесса фолдинга пока что нецелесообразно и практически не достижимо. Однако существует возможность предсказать результат фолдинга — то есть, трёхмерную структуру белка. Теоретические подходы, служащие этой цели, делятся на две большие группы: ab initio или de novo фолдинг — методики, не использующие в явном виде данных о структуре других белков, — и сопоставительное моделирование или моделирование на основании гомологии. Квантовая химия в расчётах свойств белковых молекул Как известно, уравнение Шрёдингера — «плоть и кровь» квантовых физики и химии — наиболее точный на сегодняшний день способ описать строение и динамику молекул. Однако точное аналитическое решение возможно получить лишь для крайне простых систем — например, атома гелия. Во всех более сложных случаях прибегают к численному решению приближений этого уравнения — так называемым полуэмпирическим методам квантовой химии. Методы эмпирических силовых полей такие как молекулярная динамика [11] не имеют никакого отношения к квантовой химии и «обращаются» с атомами моделируемых молекул в частности, белков как с классическими упругими частицами, связанными системой парных взаимодействий. Параметры этих взаимодействий очень простых, надо отметить как раз и называются силовым полем и определяют поведение системы при моделировании.
Электронные эффекты, такие как поляризуемость атомов, перенос электрона, образование и разрыв химических связей, а также кооперативные гидрофобные взаимодействия смоделированы в этом подходе быть не могут. Фолдинг «из первых принципов» Необходимо сразу отметить, что термин «ab initio фолдинг», часто применяемый для обозначения методов компьютерного предсказания структуры белка без использования структурных данных о других белках, не имеет отношения к тому ab initio, которое бытует в квантовой химии. Квантово-химический термин ab initio лат. Однако все вычисления, как правило, производятся в эмпирических силовых полях, описывающих парные взаимодействия в классической системе частиц, представляющей молекулу белка. Сами же эти силовые поля в неявном виде включают данные о структуре молекул не обязательно белковых — такие как парциальные заряды и массу атомов, а также длины и углы валентных связей, — и к квантово-механическим методам отношения не имеют. Поэтому целесообразно будет в дальнейшем использовать термин «de novo фолдинг» лат. Наиболее «физически корректные» подходы из этой группы заключаются в основном в расчётах МД для моделирования процесса и результата фолдинга см. В остальных же случаях — тоже, впрочем, относящихся к маленьким белкам не более 150 аминокислотных остатков , — прибегают к дополнительным приближениям с целью уменьшить вычислительную сложность расчёта.
Для увеличения вычислительной эффективности, в de novo подходах часто используются упрощённые модели представления белка — отдельные аминокислотные остатки, присутствующие в модели, представлены не так подробно, как в «полноатомных» подходах: вся боковая цепь моделируется лишь одним-двумя центрами «псевдоатомами».
Изолированные белки могут быть получены из природных исходных материалов или синтезированы в лабораторных условиях. Они представляют собой конкретный образец для исследования первичной структуры. Белки из баз данных Существуют специализированные базы данных, которые содержат информацию о первичной структуре множества белков. Путем поиска и выбора соответствующих записей в базах данных можно получить информацию о первичной структуре белка. Секвенированные пептиды Последовательность аминокислот в белке можно определить с помощью метода масс-спектрометрии. В данном случае образцом являются отдельные пептиды, полученные из фрагментов белка путем гидролиза. Секвенирование пептидов позволяет восстановить первичную структуру белка. Генетические последовательности Информацию о первичной структуре белка можно получить непосредственно из генетической последовательности ДНК или РНК, которая кодирует данный белок. С помощью методов молекулярной биологии и биоинформатики можно извлечь соответствующую информацию о последовательности аминокислот.
Использование различных образцов для анализа первичной структуры белка позволяет получить ценные данные о его составе и устройстве.
Где хранится белок в организме?
Хранится в ядре, синтез РНК. Спасибо. Пожаловаться. Правильный ответ здесь, всего на вопрос ответили 1 раз: где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Информация о первичной структуре белка закодирована в. Первичная структура белка закодирована в молекуле. Правильный ответ на вопрос«Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез » по предмету Биология. Развернутая система поиска нашего сайта обязательно приведёт вас к нужной информации. Правильный ответ на вопрос«Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез » по предмету Биология. Развернутая система поиска нашего сайта обязательно приведёт вас к нужной информации.
Типы информации о первичной структуре белка
- Генетический код
- Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно
- Роль информации о первичной структуре белка
- Как выглядит молекула
- Базы данных белков
- Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно