Ген DNAJC7 кодирует белок теплового шока, который вовлечен в процессы фолдинга и деградации белков. Шаперонная функция белков теплового шока осуществляется не только в процессе биогенеза других белков, но и при иммунном ответе на антигены. Применение белка теплового шока вместе с определенным антигеном для лечения злокачественных опухолей и инфекционных заболеваний также описано в публикации РСТ WO97/06821, датированной 27 февраля 1997. Белки теплового шока утилизируют старые белки в составепротеасомыи помогат корректно свернуться заново синтезированным белкам. Капсульные посылки с одним из белков теплового шока помогают иммунным клеткам выстоять в борьбе с бактериальными ядами.
белки теплового шока
Ученые остановили старение клеток человека с помощью белков "бессмертных" тихоходок Американские биологи из Университета штата Вайоминг и других научных учреждений выяснили, что произойдет при введении белков тихоходок в человеческие. Показано, что при культивировании in vitro клеток глиобластомы человека А172 и фибросаркомы человека НТ1080 в среде накапливаются различные белки теплового шока (БТШ): hsp72, hsc73 и hsp96. Ключевые слова: белки теплового шока, метаболический синдром, сахарный диабет 2-го типа, малые белки теплового шока, полиморфизм, сердечно-сосудистые заболевания. Белок теплового шока Hsp70 снижает чувствительность опухолевых клеток к терапии. Для справки: Белки теплового шока (Hsp 70) могут использоваться для коррекции нейродегенеративных заболеваний, а также последствий инсультов, инфарктов и нарушений периферического кровообращения. 25 апреля 2024 года в ФГБУ «НМИЦ ТПМ» Минздрава России прошел научный семинар «Диагностический и прогностический потенциал белков теплового шока при ожирении», на котором обсуждалась возможность проведения НИР.
Низкий уровень белка теплового шока защитил медведей от тромбоза во время спячки
Что знаем и о чем догадываемся До сих пор белок теплового шока хламидий, равно как и иные БТШ, не изучен окончательно. Конечно, есть некоторые группы белков, о которых ученые располагают довольно большим объемом данных, а есть такие, которые еще только предстоит освоить. Но уже сейчас наука дошла до того уровня, когда знания позволят говорить, что при онкологии белок теплового шока может оказаться действительно полезным средством, позволяющим победить одну из самых страшных болезней нашего века — рак. Наибольшим объемом данных ученые располагают о БТШ Hsp70, способных вступать в связи с различными белками, агрегатами, комплексами, даже с аномальными. Со временем происходит высвобождение, сопровождаемое соединением АТР. Это значит, что в клетке снова появляется раствор, а белки, прошедшие некорректно процесс свертывания, могут заново быть подвергнуты этой операции. Гидролиз, соединение АТР — механизмы, сделавшие это возможным. Аномалии и нормы Сложно переоценить для живых организмов роль белков теплового шока. Любая клетка всегда содержит аномальные белки, чья концентрация может расти, если к этому есть внешние предпосылки.
Типичная история — это перегрев или влияние инфекции. Это означает, что для продолжения жизнедеятельности клетки необходимо срочно сгенерировать большее количество БТШ. Активируется механизм транскрипции, что инициирует выработку белков, клетка подстраивается под меняющиеся условия и продолжает функционировать. Впрочем, наравне с уже известными механизмами многое еще только предстоит открыть. В частности, таким довольно большим полем для деятельности ученых являются антитела к белку теплового шока хламидий. БТШ, когда полипептидная цепочка увеличивается, а они оказываются в условиях, делающих возможным вступление с нею в связь, позволяют избежать неспецифической агрегации и деградации. Вместо этого фолдинг происходит в нормальном режиме, когда в процессе задействованы необходимые шапероны. Hsp70 дополнительно необходим при развертке полипептидных цепей при участии АТР.
Посредством БТШ удается достичь того, что неполярные участки также подвержены влиянию ферментов. Лекарство от рака, представленное научными сотрудниками, уже прошло первичную проверку на подопытных грызунах, пораженных саркомами, меланомами. Эти эксперименты позволили уверенно говорить, что сделан значительный шаг вперед в борьбе с онкологией. Ученые предположили и смогли доказать, что белок теплового шока — лекарство, а точнее, может стать основой для эффективного препарата, во многом именно благодаря тому, что эти молекулы формируются в стрессовых ситуациях. Так как они изначально организмом продуцируются, чтобы обеспечить выживание клеток, было сделано предположение, что при должной комбинации с другими средствами можно бороться даже с опухолью. БТШ помогает препарату обнаруживать в больном организме пораженные клетки и справляться с некорректностью ДНК в них. Предполагают, что новый препарат станет в равной степени результативным для любого подтипа злокачественных заболеваний. Звучит похоже на сказку, но врачи идут еще дальше — они предполагают, что излечение будет доступным на совершенно любой стадии.
Согласитесь, такой белок теплового шока от рака, когда пройдет все испытания и подтвердит свою надежность, станет бесценным приобретением для человеческой цивилизации. Диагностировать и лечить Наиболее подробную информацию о надежде современной медицины рассказал доктор Симбирцев, один из тех, кто работал над созданием медикамента. Из его интервью можно понять, по какой логике ученые построили препарат и каким образом он должен принести эффективность. Кроме того, можно сделать выводы, прошел ли уже белок теплового шока клинические испытания или это еще впереди.
Данные, полученные in vivo, свидетельствуют о том, что разделение БТШ на конституциональные и индуцибельные в человеческом организме достаточно условно, т. Цитопротекторные свойства БТШ Как цитопротекторные свойства БТШ, так и их роль в процессах нормальной жизнедеятельности клетки во многом определяются тем, что эти белки являются шаперонами. Шапероны находятся почти во всех органеллах и цитоплазме. БТШ связываются с растущим полипептидом, как только он отделяется от рибосомы. Это удерживает растущую молекулу в конформации, предотвращающей случайную преждевременную укладку и способствующей переносу полипептида в митохондриальное пространство. В компетенции БТШ-шаперонов находятся временное связывание и облегчение скручивания незрелых пептидов в процессе трансляции, облегчение транспорта белков вдоль мембран органелл, разработка олигомерных белковых комплексов, контроль биологической активности регуляторных белков в т. Ряд БТШ например, БТШ-90 и БТШ-70 , будучи компонентами апорецепторных комплексов стероидных гормонов, посредством шаперонного механизма обеспечивают поддержание стероидных рецепторов в конформационном состоянии, необходимом для взаимодействия с гормонами. Именно шаперонно-кошаперонные комплексы помогают вновь сформированной полипептидной цепочке проходить фолдинг, восстанавливают поврежденные белки рефолдинг , а при невозможности восстановления направляют их в протеиназные комплексы. Таким образом, синтез БТШ в ответ на различные повреждающие факторы, в т. Повышение экспрессии БТШ внутри клетки обеспечивает стабилизацию и восстановление поврежденных белковых молекул и оптимальный баланс между синтезом и деградацией белков. Это приводит к повышению резистентности клеток к стрессу. Вместе с тем БТШ могут высвобождаться во внеклеточную среду или экспрессироваться на поверхности клеток, и в этом случае их особая протективная роль заключается в контроле воспалительного иммунного ответа [12]. Пептидные последовательности микробных БТШ-60 и -70 являются основными эпитопами, стимулирующими противоинфекционный иммунный ответ. Это может означать, что БТШ — потенциальные кандидаты для молекулярной мимикрии и могут распознаваться иммунной системой как потенциально патогенные антигены, т. Данные о повышении уровня БТШ-60 и -70 или антител к ним в сыворотке крови при аутоиммунных заболеваниях — ревматоидном артрите, системной красной волчанке, дерматомиозите, склеродермии, сахарном диабете, нефрите, а также при трансплантации органов, свидетельствуют в пользу этого предположения [15—20]. В исследовании Н. Мухина и соавт. В дальнейшем регуляторный эффект БТШ был подтвержден в эксперименте и при других аутоиммунных заболеваниях: энцефаломиелите, коллаген-индуцированном артрите и диабете I типа [15, 18]. Установлено, что эпитопы собственных БТШ, экспрессируемых в очаге воспаления, распознаются Т-клетками. Противовоспалительный ИЛ-10 одним из первых выделяется регуляторными клетками в очаге воспаления и является основным стрессорным цитокином, опосредующим многие иммунорегуляторные эффекты БТШ. Так, преиммунизация экспериментальных животных БТШ-60 и -70 приводила к повышению числа продуцирующих ИЛ-10 Т-регуляторных клеток в очаге воспаления [25]. Под воздействием БТШ продукция противовоспалительных цитокинов увеличивается не только в Т-лимфоцитах, но и в мононуклеарных клетках — моноцитах и дендритных клетках [27]. В частности, Caldas C. Снижение способности клеток к экспрессии БТШ может вызывать потерю резистентности к хроническим воспалительным заболеваниям и, наоборот, повышенная экспрессия БТШ в ответ на повреждение способствует эффективной иммунорегуляции. Противовоспалительный потенциал БТШ при заболеваниях почек мало изучен. Выявлено повышение внеклеточной экспрессии БТШ при экспериментальном нефрите, а также у больных с различными формами нефрита [29, 30]. Исследование Marzec L. При этом выраженное уменьшение моноцитарной экспрессии БТШ-72 отмечено у пациентов с терминальной ХПН, что сочеталось с развитием системного воспаления [31]. Роль БТШ в регуляции апопотза Апоптоз — высокорегулируемая форма программированной смерти клетки с характерными морфологическими и биохимическими признаками. Расшифровка механизмов апопотоза явилась важным этапом в толковании не только смерти клеток, но и патогенеза многих болезней, в т. Благодаря апоптозу поврежденные, завершившие свой жизненный путь и нежелательные клетки удаляются из организма без нарушения клеточного микроокружения. Для распространения стимулов апоптоза необходимо, чтобы инициирующие сигналы были восприняты и переданы эффекторным системам, ответственным за гибель клетки. Наиболее древним регулятором гибели клеток млекопитающих является протоонкоген bcl-2, впервые выделенный из В-клеток фолликулярной лимфомы. БТШ оказывают антиапоптотическое действие подобно белку bcl-2 [32]. Обсуждается несколько механизмов, посредством которых БТШ главным образом семейство БТШ-70 участвуют в регуляции клеточной гибели. Во-первых, БТШ защищают генетический аппарат клетки. Показано, что они обладают способностью связываться с хроматином и ядерными белками, таким образом предохраняя клетку от апоптоза [5]. В поврежденной клетке они распределяются преимущественно в участках деконденсированной, нуклеазодоступной ДНК. Во-вторых, БТШ способны связываться с цитохромом С, аномально локализованным в цитоплазме поврежденных клеток [33]. В-третьих, отдельные БТШ обладают свойством взаимодействовать со стресс-активируемыми протеинкиназами, которые участвуют в инициации программированной клеточной гибели [32]. Кроме того, установлено, что БТШ-70, накапливаясь в клетке, способен образовывать комплексы с другими клеточными белками, в которые помимо полипептидов с нарушенной структурой включаются вполне нормальные, активные белки, в частности белки — составляющие NF-kB [7]. Взаимодействие с БТШ-70 задерживает эти регуляторные белки в цитоплазме и поэтому временно откладывает исполнение их основной функции — контроля над экспрессией ряда генов. Этот факт позволяет объяснить отдельные этапы процесса активации иммунных клеток и роль БТШ-70 в клеточной защите от некоторых цитотоксических факторов, например фактора некроза опухоли ФНО , а также самостоятельный, связанный с БТШ-70 путь регуляции апоптоза. Белки теплового шока в системе самозащиты почки В ткани почки в норме экспрессируются ряд БТШ, уровень которых изменяется при ряде острых и хронических заболеваний почек. БТШ-90 взаимодействует со многими белками клетки, включая протеинкиназы и стероидные рецепторы, регулирует их кинетику и активность [34]. Небольшая экспрессия БТШ-90 отмечена в петле Генле, подоцитах, париетальном эпителии Боуменовой капсулы, в эндотелиальных и интерстициальных клетках, свидетельствуя о том, что этот протеин выполняет и другие функции в клетках почек. В частности, показано, что БТШ-90 участвует в поддержании нормального почечного кровотока и влияет на скорость клубочковой фильтрации СКФ , регулируя синтез оксида азота, зависимого от эндотелиальной NO-синтазы. Так, в исследовании V. Ramirez et al. Показано, что экспрессия этого белка повышается в клетках канальцев после ишемического повреждения [37], а также при токсической острой почечной недостаточности ОПН [38]. Обсуждается роль БТШ-90 как компонента протективной системы, обеспечивающей регенерацию поврежденных и дифференциацию новых тубулярных клеток. При нефрите с полулуниями у человека также отмечено повышение экспрессии БТШ-90 в цитоплазме пролиферирующих клеток полулуний [39]. В целом публикации о БТШ-90 при заболеваниях почек немногочисленны, для уточнения его нефропротективной роли необходимы дальнейшие исследования. БТШ-70 участвуют в формировании структуры вновь синтезированных нативных белков, восстановлении частично денатурированных белков и в деградации необратимо поврежденных белковых молекул. БТШ-70 могут взаимодействовать со структурами цитоскелета и участвовать в транспорте белков через внутриклеточные мембраны в органеллы, а также в расщеплении белковых агрегатов [34]. В семейство БТШ-70 входят белки с молекулярной массой 73 и 72 кДа. БТШ-73 — главный конституциональный белок семейства, в норме он экспрессируется во всех зонах почечной ткани. В ткани почки крыс установлена его экспрессия подоцитами, клетками Боуменовой капсулы, эпителием проксимальных канальцев, собирательных трубочек, а также в папиллярном эпителии и интерстиции. У человека БТШ-73 синтезируется преимущественно клетками дистальных канальцев, в меньшей степени — проксимальных [40]. При экспериментальном PAN-нефрозе модель нефрита с мининальными изменениями МИ и фокального сегментарного гломерулярного гломерулосклероза ФСГС выявлено усиление внутриклеточной экспрессии БТШ-73 в мезангии, эпителиальных клетках проксимальных, дистальных канальцев, петли Генле, собирательных трубочек. Также обсуждается, что БТШ-73 выполняет функцию защиты мезангиоцитов от апоптоза, т. При экспериментальной ОПН выявлена усиленная экспрессия БТШ-73, главным образом в проксимальных канальцах — основном месте повреждения [37]. БТШ-72 синтезируется в почке преимущественно в ответ на повреждение индуцибельный белок , однако его экспрессия выявлена и в норме. Особенность его внутрипочечного распределения вдоль кортикопапиллярных областей свидетельствует об участии этого белка в адаптации клеток мозгового слоя к высокой внеклеточной концентрации солей и мочевины — гипертоническому стрессу. БТШ-72 стабилизирует внутриклеточные белки и, таким образом, уменьшает денатурирующий эффект гипертонической среды [34]. Экспрессия этого белка резко возрастает при ишемической ОПН. Обсуждается, что при ОПН БТШ-72 участвует в деградации необратимо поврежденных белков, в восстановлении структуры частично денатурированных белков, способствует восстановлению цитоскелета и клеточной полярности [4]. Экспрессия БТШ-72 усиливается в месте повреждения — в корковом слое почки, однако снижается во внутреннем мозговом слое. Это объясняется уменьшением осмолярности мочи в мозговом слое при повреждении и, следовательно, снижением влияния осмотического стресса в этой зоне [43]. Mueller T. Резкое повышение экскреции БТШ-72 отмечено в первые часы после операции, что отражает мобилизацию защитных механизмов в ответ на ишемическое повреждение тубулярного эпителия. Прогностически неблагоприятным признаком в данном исследовании было уменьшение уровня БТШ-72 в моче, коррелирующее с уровнем гиперкреатининемии и указывающим на тяжесть ишемического повреждения почечного трансплантата. Изменения экспрессии БТШ-72 выявлены среди больных хронической почечной недостаточностью. Так, Dinda A. Среди пациентов на диализе экспрессия БТШ была еще выше, что, по-видимому, связано с дополнительными факторами повреждения канальцев токсическими экзогенными химическими соединениями [40]. У больных волчаночным нефритом ВН степень экспрессии БТШ-72 в ткани почки в цитоплазме тубулярных клеток проксимальных, дистальных канальцев и собирательных трубочек также не отличалась от нормы [45].
И по мнению ученых, сниженную регуляцию Hsp90 можно считать адаптивным признаком многоклеточных, из-за которого увеличивается соотношение сторон клеток и, следовательно, размер и приспособленность многоклеточных. Причем такая регуляция Hsp90 происходила конвергентно, способствуя эволюции макроскопической многоклеточности. Также выяснилось, что сниженная регуляция Hsp90 влияет на каталитическую субъединицу циклинзависимой киназы дрожжей Cdc28, которая действует как главный регулятор митотического клеточного цикла и выступает мишенью для Hsp90. Ось Hsp90-Cdc28 реализуется путем задержки кинетики клеточного цикла, позволяя клеткам подвергаться длительному поляризованному росту в процессе митоза, что приводит к их удлинению. По словам ученых, это открытие показывает, как эпигенетические изменения в древних клеточных системах могли способствовать крупным эволюционным переходам. В дальнейшем необходимо изучение совместной эволюции генетических и эпигенетических механизмов, лежащих в основе происхождения и поддержания новых многоклеточных признаков. Узнать о новых тенденциях в антропологии, которые приносят открытия археологов и палеоантропологов, можно в серии книг Александра Маркова и Елены Наймарк «Эволюция человека» издательство «Corpus».
Hsp90: the vulnerable chaperone. Drug Discov Today 2004; 9 20 : 881—8. A pilot study with a therapeutic vaccine based on hydroxyapatite ceramic particles and self-antigens in cancer patients. Cell Stress Chaperons 2007; 12 1 : 33—43. J Clin Oncol 2008; 26: 15s. Clinical score for predicting recurrence after hepatic resection for metastatic colorectal cancer: analysis of 1001 consecutive cases. Ann Surg 1999; 230: 309—18. Stable association of hsp90 and p23, but Not hsp70, with active human telomerase. J Biol Chem 2001; 276 19 : 15 571—4. Heat shock protein 70 surface-positive tumor exosomes stimulate migratory and cytolytic activity of natural killer cells. Cancer Res 2005; 65: 5238—47. HSP70 vaccine in combination with gene therapy with plasmid DNA encoding sPD-1 overcomes immune resistance and suppresses the progression of pulmonary metastatic melanoma Int J Cancer 2006; 118: 2657—64. Grad I, Picard D. The glucocorticoid responses are shaped by molecular chaperones. Mol Cell Endocrin 2007; 275 1—2 : 2—12. Tumorderived multiple chaperone enrichment by free-solution isoelectric focusing yields potent antitumor vaccines. Cancer Immunol Immunother 2000; 49: 476—84. Tumor-derived chaperone-rich cell lysates are effective therapeutic vaccines against a variety of cancers. Cancer Immunol Immunother 2003; 52: 226—34. V600E B-Raf requires the Hsp90 chaperone for stability and is degraded in response to Hsp90 inhibitors. Immunotherapy coming of age: what will it take to make it standard of care for glioblastoma? Neuro-Oncology 2011; 13 1 : 3—13. Antitumor effects of combined therapy of recombinant heat shock protein 70 and hyperthermia using magnetic nanoparticles in an experimental subcutaneous murine melanoma. Cancer Immunol Immunother 2004; 53: 26—32. Binding of p23 and hsp90 during assembly with the progesterone receptor. Mol Endocrinol 1995; 9 6 : 670—8. Vaccination of metastatic renal cell carcinoma patients with autologous tumour-derived vitespen vaccine: clinical findings. Br J Cancer 2008; 22; 98 8 : 1336—41. Guidelines for the nomenclature of the human heat shock proteins. Cell Stress Chaperones 2009; 14 1 : 105—11. Synthesis and evaluation of geldanamycin-testosterone hybrids. J Bioorg Med Chem Lett 2000; 10 11 : 1303—6.
Белки теплового шока
Как его разрабатывали, рассказал доцент кафедры анатомии и гистологии человека Сеченовского университета Геннадий Пьявченко. Ему предшествовало огромное количество исследований. Дело в том, что белки теплового шока, с которыми мы работаем, это белки шапироны, которые выполняют роль белков, защищающих организм от разрушения белковых структур, и, помимо этого, белки теплового шока ускоряют процессы трансформации, утилизации вот таких патологических изменений. В связи с этим есть вероятность, что эти белки теплового шока и их повышенное введение в организм какими-то либо способами вызовет не только замедление процессов нейродегенерации, но и сведет их образование и развитие к минимальным значениям, что нивелирует полностью клинику нейродегенеративных заболеваний», — заявил эксперт.
Существует взаимосвязь между фагоцитозом и экспрессией TLRs, поскольку активация сигналов через TLR усиливает фагоцитарные процессы, а фагоцитоз модулирует последовательность активации TLR. Является очевидным, что еще неопределенные молекулярные паттерны могут искажать или направлять адаптивный имунный ответ по Тh-2 типу Возможно, что отсутствие сигналов например — PAMPs , подобно дефициту своих МНС I для NK-клеточной активации является стимулом для запуска иммунитета второго типа. Индукция сигналов через Toll-подобные рецепторы может обеспечивать не только защиту организма от различных инфекций.
Нарушение функции проводимости данных сигналов приводит к развитию целого ряда патологических процессов в организме. Например, чрезмерная продукция провоспалительных цитокинов эндогенными лигандами может стать причиной развития хронического воспаления, аутоиммунных заболеваний, таких как болезнь Крона, диабет типа 1, атеросклероз. Изменение баланса в сторону провоспалительных цитокинов, вероятно, обусловлено развитием локальных отеков и воспалительных реакций в ЦНС инициированных провоспалительными цитокинами TNF-a или IL-1p. В формировании длительно сохраняющихся неврологических нарушений принимают участие несколько цитокинов, которые потенцируя продукцию и действие друг друга, дольше сохраняются в циркуляции. Постоянное присутствие цитокинов поддерживает хронический воспалительный процесс в ЦНС, сопровождающийся демиелинизацией, а в ряде случаев и гибелью нейронов.
Journal of the American College of Surgeons 201 1 : 30—6. PMID 15978441. Circulation 111 14 : 1792—9.
PMID 15809372. PMID 18579210. Int J Pharm 354 1-2 : 23—7.
PMID 17980980. EMBO Rep. PMID 18451878.
Cell 130 6 : 1005—18. PMID 17889646. PMID 17684010.
Chlamydia trachomatis вызывает хламидиоз как у мужчин, так и у женщин. Неосложненный хламидиоз у женщин наблюдается в виде слизисто-гнойного цервицита. Часто хламидиоз у женщин протекает с малыми клиническими признаками, иногда практически бессимптомно. Болезнь часто распознается уже при наличии осложнений.
Антитела к белку теплового шока HSP60 Chlamydia trachomatis, IgG (Anti-cHSP60-IgG), кач. в Москве
| 132. Металлотионеин и обезвреживание ионов тяжелых металлов. Белки теплового шока. | Ученые остановили старение клеток человека с помощью белков "бессмертных" тихоходок Американские биологи из Университета штата Вайоминг и других научных учреждений выяснили, что произойдет при введении белков тихоходок в человеческие. |
| Белок теплового шока ХЛАМИДИЯ — 14 ответов | форум Babyblog | Белок теплового шока Hsp70 снижает чувствительность опухолевых клеток к терапии. |
| Новый подход в борьбе с деменцией: как белки теплового шока могут помочь | Новости и СМИ. Обучение. |
| Российские учёные обнаружили белок, подавляющий развитие опухолей | Данные белки cHSP60 Chlamydiatra chomatis смешиваются с активно продуцирующимися собственными белками теплового шока cHSP60 человека, что может привести к аутоиммунной реакции. |
Белок теплового шока Hsp70 снижает чувствительность опухолевых клеток к терапии
| Белки теплового шока: биологические функции и перспективы применения | Учёный пояснил, что сама конструкция состоит из человеческого белка теплового шока, который встраивается в геном животного – в область молочного промотора. |
| Первых кроликов-продуцентов человеческого белка теплового шока планируют получить в 2022 году | лено белкам теплового шока семейств а HSP70 и малым шаперонам sHSPs, высту. |
| Белок теплового шока ХЛАМИДИЯ | Сладкая ложь о белках теплового шока или даже «удара», льющаяся с экранов и мониторов, вызвала шок и у самих специалистов по этим белкам. |
| БЕЛКИ́ ТЕПЛОВО́ГО ШО́КА | Малые белки теплового шока в поддержании большого протеома. Многие белки нуждаются в конформационной поддержке на протяжении всего срока их работы, ведь в клетке им приходится не сладко. |
белки теплового шока
Наличие антител класса G к белку теплового шока Chlamydia trachomatis (cHSP60) характеризует персистирующее течение хламидиоза. Новости и СМИ. Обучение. После выполнения процедуры вспомогательного лазерного хетчинга с использованием фемтосекундного лазера клетки эмбрионов сохраняли жизнеспособность, а уровни экспрессии генов, кодирующих белки теплового шока.
Как российские ученые работали над новым методом лечения болезни Альцгеймера?
Малые белки теплового шока – очень большая и гетерогенная группа, объединяющая в своем составе белки с молекулярными мас сами от 12 до 43 кДа. Определение антител класса G к белку теплового шока Chlamydia trachomatis (cHSP60) позволяет диагностировать персистирующую форму хламидийной инфекции. Белки теплового шока, по-видимому, более восприимчивы к саморазрушению, чем другие белки, из-за медленного протеолитического действия на самих себя.[21].